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第三章 酶学 第三章 酶 ◆第一节 通论 ◆第二节 酶的命名及分类 ◆第三节 酶的结构及催化作用机制 ◆第四节 酶促反应的速度和影响因素 ◆第五节 几种重要的酶 ◆第六节 酶工程简介 第一节 通论 一、酶学研究的历史 二、酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名及分类 一 、酶的命名 二 、酶的分类 三、酶的组成分类 第三节 酶的结构及催化作用机制 一、酶分子的结构特点 二、酶催化作用机制 第四节、酶促反应的速度和影响因素 一、酶促反应速度 二、底物浓度对酶促反应速度的影响 三、酶浓度对反应速度的影响 四. pH 对酶反应速度的影响 五、温度对酶反应速度的影响 六、抑制剂对酶反应速度的影响 七、激活剂的影响 八、 酶活力单位 九、酶催化反应的某些缺点 第一节 通论 一、酶学研究的历史 1、19世纪中叶对发酵本质的探讨： 19世纪30年代 Pasteur：发酵是酵母细胞活动的结果。(活体酶) 1897年Büchner兄弟：用酵母提取液实现发酵,获得了1907年的诺贝尔化学奖。 2、关于酶的化学本质的认识： 1926 J.B Sumner：首次从刀豆中得到脲酶结晶，并证明其化学本质是蛋白质。 1982 Thomas R Cech从四膜虫发现rRNA的自身催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。 3、酶促动力学 Michaelis 和 Menton 1913年米氏学说。 邹承鲁 20世纪60年代初，提出酶蛋白必需基团的化学修饰和活性丧失的定量关系公式和确定必需基团数的方法，分别被称为“邹氏公式”、“邹氏作图法”。80年代末还提出了酶活性部位的柔性学说。 4.酶的名称 1878年,Kühne提出enzyme一词, “在酵母中” 1898年,Duclaux提出用后缀“ ase”表示酶 二、酶的概念及作用特点 （一）、概念 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 （二）、酶的作用特点 1. 酶和一般催化剂的共性 用量少而催化率高。 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 2.酶催化作用特性 1． 高效性 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 ? 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性（Specificity） 酶的专一性 又称为特异性，是指酶只能催化一种底物或一类结构相似的底物，酶对所催化底物严格的选择特性为酶的专一性。 酶作用的专一性包括 酶作用专一性的机制 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。 (1)“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （2）锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （3）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 3．反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 第二节 酶的命名及分类 一 酶的命名 1、习惯命名法: （1）根据其催化底物来命名；如：淀粉酶 （2）根据所催化反应的性质来命名；如：转氨酶。 （3）结合上述两个原则来命名，如：谷丙转氨酶。 （4）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。小牛小肠碱性磷酸酶。 2、国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 二 、酶的分类