生物化学课件第三章 节 酶.ppt

Chapter 3 酶(enzyme);3.1.1 酶的概念 3.1.2 酶的催化特征 3.1.3 酶的化学本质 3.1.4 酶的化学组成 3.1.5 单体酶、寡聚酶、多酶复合体 ;3.1.1 酶的概念;3.1.2 酶的催化特征;活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。;高效性;高度专一性;3.1.3 酶的化学本质; ;;3.1.5 单体酶、寡聚酶、多酶复合体;3.2 酶的命名和分类;习惯命名法;国际系统命名法;国际系统分类法及编号（EC编号） ;氧化还原酶类（oxido-reductases) 转移酶类（transferases） 水解酶类（hydrolases） 裂合酶类（lyases） 异构酶类（isomerases） 合成酶类（synthetases） ;1. 氧化还原酶类;2. 转移酶类;3. 水解酶类;4. 裂合酶类;5. 异构酶类;6. 合成酶类;3.3.1 酶专一性的类型 结构专一性 立体异构专一性 3.3.2 酶专一性的假说 锁钥学说 诱导契合学说;3.3.1 酶专一性的类型;立体 专一性 旋光异构专一性：只能催化一对镜像异构体中的一种，而对另一种不起作用 几何异构专一性：只作用于几何异构体中的顺式或反式 ;锁钥学说（lock-key hypothesis） 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，即酶与底物结构上具有紧密互补的关系。 ; ;认为酶不是刚性的，而是高柔性动态构象分子,酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 ;3.4.1 酶分子的结构特点 3.4.2 酶高效催化的机制 ;3.4.1 酶分子的结构特点;酶分子中直接和底物结合，并催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性部位或活性中心。 活性部位包括结合部位和催化部位。;结合部位（Binding site） 酶分子中与底物结合的部位。 结合部位决定酶的专一性。 催化部位（catalytic site） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位。 催化部位决定酶所催化反应的性质。 ;;酶活性部位特点;维持酶活性所需的所有基团，包括活性中心（结合部位和催化部位）的基团以及维持酶分子构象的基团。 ;3. 别构部位;3.4.2 酶高效催化的机制;1. 底物和酶的邻近与定向效应;2. 底物的形变和诱导契合;3. 酸碱催化;4. 共价催化;5. 金属离子催化;3.5.1 化学反应动力学 3.5.2 酶促反应动力学 3.5.3 ??响酶催化反应速率的因素 ;3.5.1 化学反应动力学;2.化学反应级数;3.5.2 酶促反应动力学;1. 酶浓度对酶促反应速率的影响;2.底物浓度与酶反应速率的关系;米氏方程（Michaelis-Menten equation）;Leonor Michaelis （1875－1949）;Briggs Haldane对米氏公式的推导（1925年） 稳态假设;ES分解的速度：;即：;(1) When [S] Km;Km的意义：;米氏方程求Km和Vmax;双倒数作图法;3.5.3 影响酶催化反应速率的因素;3.5.3 影响酶催化反应速率的因素;3.5.3 影响酶催化反应速率的因素;3.5.3 影响酶催化反应速率的因素;抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合，用透析、超过滤的方法不能消除。常见的不可逆抑制剂有: 有机磷、有机汞、有机砷化合物，氰化物等是酶的不可逆抑制剂。;有机磷农药（敌百虫、敌敌畏）;可逆抑制作用;竞争性抑制作用;竞争性抑制动画演示; I与S结构类似，竞争酶的活性中心 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及[S] Vmax不变；Km增大（重点） 增加[S]可解除抑制，所以不影响Vmax ，但酶的亲和力减小 双倒数作图直线相交于纵轴一点;对氨基苯甲酸 二氢喋呤 谷氨酸;琥珀酸;非竞争性抑制作用;非竞争性抑制动画演示; 非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,底物、抑制剂与酶的结合互不干扰,这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱 抑制程度取决于[I] Km不变,Vmax变小 双倒数作图直线相交于横轴一点 ;反竞争性抑制剂仅与ES结合，使ES的量下降。 ;反竞争性抑制动画演示; 反竞争性抑制剂只能与ES复合物结合 抑制程度取决于[I]及[S] Km以及Vmax都变小 双倒数作图为一组平行线 ;;抑制剂对酶促反应的影响小结;3.6 酶活性的调节; 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节（allosteric regulation)。具有这种调节作用的酶称为别构酶