第六章酶生物化学课件.pptxVIP

酶（Enzyme,E）由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质生物催化剂核酶（ribozyme）由活细胞合成的、具有催化作用的核酸本 章 知 识 要 点掌握酶、酶的活性中心，酶原和同工酶的概念，酶的组成和酶促反应特点熟悉酶的分类，酶促反应动力学了解酶的命名、催化机制和酶活性测定，酶与医学的关系 难 点 重 点 酶的活性中心 同工酶 酶促反应特点 酶促反应动力学 酶的催化机制 酶、酶的活性中心 酶原和酶原激活 同工酶 酶的组成和酶促反应特点 酶促反应动力学本章主要内容酶的分子结构酶促反应的特点与机制酶促反应动力学酶的命名、分类和活性测定酶与医学的关系第一节 酶的分子结构酶的分子组成酶的活性中心酶按结构的分类单纯酶结合酶 蛋白质部分+非蛋白质部分脱辅基酶蛋白辅助因子全酶（有活性）=辅酶小分子有机化合物（B族维生素）无机金属离子辅基酶的分子组成酶+酶蛋白作用：决定催化反应的特异性结合酶活性中心的组成成分连接酶与底物的桥梁维持酶的构象金属离子作用辅助因子 辅酶或辅基的作用： 起传递电子、原子和某些基团 的作用即决定反应的类型辅助因子-结合程度分类辅酶（coenzyme）与脱辅基酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去辅基（prostheti group）与脱辅基蛋白结合牢固，不能用透析或超滤的方法除去活性中心内必需基团——结合和催化活性中心外必需基团——维持酶构象结合基团：与底物结合，形成酶底物复合物催化基团：把底物转化为产物酶的活性中心能与底物特异结合并将底物转化为产物。是酶蛋白构象的一个特定空间结构区域 活性中心：酶蛋白中与酶活性相关的基团（羟基、巯基、咪唑基和羧基） 必需基团：酶的活性中心 酶的分类单体酶 : 一条多肽链构成，只含有一个活性中心寡聚酶 : 由多个亚基以非共价键结合构成，含有多个活性中心，这些活性中心位于不同的亚基上，催化相同的反应多酶体系 : 几个酶嵌合而成的具有特定构象的多酶复合物，催化不同的反应多功能酶：一条多肽链构成，含有多个活性中心，催化不同的反应第二节 酶促反应的特点和机制酶促反应的特点酶促反应的机制酶原与酶原激活同工酶酶与一般催化剂的共性 只能催化热力学上允许的化学反应 只能提高化学反应速度，但不改变化学平衡 作用的机理都是降低化学反应的活化能 本身在化学反应前后没有质和量的改变......非催化一般催化剂催化....能量酶催化底物产物反应过程一、酶促反应的特点绝对特异性（尿素酶）相对特异性（己糖激酶）立体异构特异性 （D-氨基酸氧化酶） 高度的不稳定性 高度的催化效率 高度的特异性 酶活力可调节性酶促反应的特点二、酶促反应的机制（一）决定酶促作用高效率的机制邻近效应与定向排列 表面效应 多元催化共价催化学说张力学说1.邻近效应与定向排列 在酶促反应中，由于酶和底物分子间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。 定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基因和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基因之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。 邻近效应与定向效应对反应速度的影响 使底物浓度在活性中心附近很高 酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 酶使分子间反应转变成分子内反应 邻近效应和定向效应对底物起固定作用 普通化学反应—随即碰撞（受浓度、碰撞角度影响）相当于—社会上的自由恋爱 酶的活性中心——相当于“婚姻介绍所” 邻近效应提高了酶的活性（“婚介”）中心底物的浓度（非婚男女集中） 定向排列缩短了底物与催化基因间（“男女”）的距离 提高反应速度（成功率）108倍影响酸碱催化反应速度的两个因素 酸碱强度（pK值）：组氨酸咪唑基的解离常数为6，在pH6附近给出质子和结合质子能力相同，是最活泼的催化基因 给出质子或结合质子的速度：咪唑基最快，半寿期小于10-10秒3.共价催化学说 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基因主要包括以下亲核基团：His的咪唑基，Cys的巯基，Asp的羧基，Ser的羟基等；亲电子基团：H+、Mg2+、Mn2+、Fe3+ 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛也可以参与共价催化作用。 表面效应在避开水分子的干扰下，分子间的离子键才容易产生6.锁钥学说（二）酶促反应特异性的机制——诱导契合学说E +S ES E +PB.不匹配，不能作用A.互相匹配，能互相作用“三点附着” 学说组胰蛋白酶原缬天天天天赖异缬甘S离子键或氢键丝SS-S肠激酶六肽缬缬天天天天赖胰蛋白酶组异S丝SS - S三、酶原与酶原激活酶原：无活性