第六章酶-.pptxVIP

第一节 引言 一、酶对食品科学的重要性控制着所有重要的生物大分子的合成、分解食品加工的主要原料是生物材料, 生物材料中含有大量的酶酶的作用有益的：皱胃酶、蛋白酶有害的：果胶酶、脂酶有效地使用和控制内源酶和外源酶 酶的定义 酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力。 酶的发展简史1833年，Payen和Persoz发现麦芽提取液的酒精沉淀物中有一种对热不稳定的物质-----淀粉酶。19世纪中期发现了胃蛋白酶、多酚氧化酶、和过氧化物酶。1894年，德国化学家Emil Fischer发展了酶的特异性（专一性）的概念。二、酶的本质（一）酶是蛋白质定义（1979年） 酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力。目前 并非都是蛋白质 一些小的核糖核酸分子具有催化能力食品工业使用的酶都是蛋白质。 支持酶是蛋白质的实验特征1．酶在用热、强酸、强碱、重金属和洗涤剂处理时失活。2．酶和蛋白质用强酸和强碱长时间处理会产生氨基酸。3．蛋白质所有的典型试验同样适用于酶 双缩脲反应 肽键呈色反应Millon‘s反应 酪氨酸呈色反应 Hopkins-Cole反应（已醛酸反应） 蛋白质中的色氨酸（吲哚环）用乙醛酸和硫酸处理呈紫色Sakaguchi反应（精氨酸的呈色反应） α-萘酚和次氯酸钠处理呈红色。Millons反应蛋白质中含有酚基的酪氨酸在酸性条件下与汞作用的呈色反应。一般蛋白质都含有酪氨酸。在蛋白质溶液中加入Millon试剂（由硝酸汞、硝酸亚汞和硝酸配置而成），经加热起反应生成砖红色的沉淀。 完整的活性酶体系包括蛋白质和非蛋白质部分 protein part - apoenzyme 脱辅基酶蛋白Holoenzyme 全酶 小分子有机化合物 non protein part - cofactor 金属离子 coenzyme prosthetic group 辅酶 辅基? 有些酶不含非蛋白部分，即并非所有的酶均含有Confactor。（二）酶是催化剂(Catalytic activity) 酶是生物催化剂，其作用是降低反应的活化能（Ea），加速反应的进行，并不影响反应的最终的平衡状态。 Arrhenius 方程 Ea: 是动力学考虑的问题，决定反应的速度； A：频率因子或Arrhenius 因子酶作为催化剂的特点： 1．用量很少 酶浓度通常在10-8-10-6mol/L。 2．效率高 酶的周转数 当酶被底物饱和时，在1秒或1分钟内，1mol的活性酶能催化底物周转变成产物的摩尔数。（三）酶具有特异性（Specificity） 酶具有不同程度的底物（substrate-specificity）特异性。（一）酶作为催化剂的机制1．Emil Fischer提出的“锁和钥匙”模式 在酶的表面存在着一个特殊形状的活性部位，这个活性部位在结构上能与底物精确地互补。底物与酶之间存在某种立体专一结合。底物类似钥匙，酶类似锁。2．Koshland的“诱导楔合”（Inducedfit）模型诱导楔合模型要点（1）当底物与酶的活性部位结合时，酶蛋白的几何形状有相当大的改变；（2）催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的；（3）底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地走向和底物结合到酶的活性部位上去。催化基团结合基团酶的底物特异性（1）低特异性（Low specificity） 不能辨别底物，仅能对裂开的键表现特异性，如非特异性脂酶。 O ? O CH2-O-C-R1 ? | R2-C-O-CH | CH2-O-C-R3 ? O （2）基团特异性（Group specificity） 对于相邻于特定基团的一个特殊的化学键表现出特异性。 如胰蛋白酶对羧基一侧为精氨酸和赖氨酸的肽键表现特异性。 O ? X-NH-CH-C-NH-CH-COOH (精氨酸或赖氨酸) | | R1 R2（3）绝对特异性（Absolute specificity） 酶仅作用于一种底物并催化一个反应。例如，脲酶只能催化脲素水解，不能催化甲基脲水解。 （4）立体化学特异性（Stereochemical specificity） 通常显示出正确无误和完全的立体定向性，能区别光学或立体异构体。几乎总是选择一对对映体中的一种形式做底物，除非酶的特异功能是催化对映体的异构化。三、辅助因子（Cofactors）辅酶---维生素的衍生物 P197 表6-4与活性部位缔合的除维生素外的小分子有机化合物无机离子，直接参与反应或作为激活剂的金属阳离子或阴离子。P196 表6-3习惯命名 α-淀粉酶、纤维素酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、过氧化物酶或过氧化氢酶 商品名称 系统命名 每一种酶被指定一个由4位