01蛋白质结构与功能.pptVIP

复性(renaturation): 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。 第89页/共93页 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 第90页/共93页 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中。 蛋白质沉淀 蛋白质的凝固作用 第91页/共93页 四、蛋白质的紫外吸收 在280nm波长处有特征性吸收峰 第92页/共93页 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应，可用以蛋白质定量分析。 五、蛋白质呈色反应 茚三酮反应 双缩脲反应 第93页/共93页 （三）分子伴侣 通过提供一个保护环境从而帮助新生多肽链正确折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。 作用机制：与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开；诱导错误聚集的肽段解聚；诱导二硫键的形成。 第57页/共93页 伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用 第58页/共93页 主要的化学键：疏水作用、氢键和离子键 四、蛋白质的四级结构 含有二条或多条多肽链的蛋白质分子中，每一条具有完整三级结构的多肽链。 蛋白质的亚基 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 蛋白质的四级结构 第59页/共93页 血红蛋白的四级结构 第60页/共93页 第61页/共93页 纤连蛋白分子 第62页/共93页 蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列 蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠 Primarystructure Secondarystructure 第63页/共93页 蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列 Polypeptide(single subunitof transthyretin) Transthyretin, with fouridentical polypeptide subunits Tertiarystructure Quaternarystructure 第64页/共93页 五、蛋白质的分类 根据蛋白质组成成分: 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 根据蛋白质形状: 纤维状蛋白质---多为结构蛋白质 球状蛋白质---多为具生理活性的蛋白质 第65页/共93页 六、蛋白质组学 （一）蛋白质组学基本概念 蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 第66页/共93页 （二）蛋白质组学研究技术平台 蛋白质组学是高通量，高效率的研究: 双向电泳分离样品蛋白质 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质谱分析 （三）蛋白质组学研究的科学意义 第67页/共93页 蛋白质结构与功能的关系 第 三 节 第68页/共93页 （一）一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 第69页/共93页 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 第70页/共93页 （二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 胰岛素 氨基酸残基序号 A5 A6 A10 B30 人 Thr Ser Ile Thr 猪 Thr Ser Ile Ala 狗 Thr Ser Ile Ala 兔 Thr Gly Ile Ser 牛 Ala Gly Val Ala 羊 Ala Ser Val Ala 马 Thr Ser Ile Ala 第71页/共93页 （三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息 第72页/共93页 （四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 例：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 第73页/共93页 肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基 血红素结构 二、蛋白质的功能依赖于特定空间结构 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 第74页/共93页 肌红蛋白(Mb) 第75页/共93页 血红蛋白(Hb) 第76页/共93页 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 一个寡