基础医学概论 生物大分子--蛋白质PPT.pptx

基础医学概论 生物大分子--蛋白质PPT

基础医学概论; 知道蛋白质的基本结构单位、分子组成及结构 知道氨基酸的理化性质 知道蛋白质的理化性质 能够叙述各项基本概念;蛋白质的生物学意义 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 ;蛋白质是生命活动的物质基础 1.生物体的基本组成成分之一: 细胞的各个部分都含有蛋白质 所有器官、组织都含有蛋白质 2.体内含量高:是细胞内含量最丰富的生物大分子, 占人体干重的45%;蛋白质是生命活动的物质基础 3.生物体功能的执行者: (1)作为生物催化剂(酶) (2)代谢调节作用(激素) (3)免疫保护作用(抗体) (4)物质的转运和存储(血红蛋白) ;蛋白质的组成元素 基本结构单位 氨基酸的分类 氨基酸的理化性质 肽;主要有C、H、O、N和S 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼 蛋白质是体内主要含氮物 各种蛋白质的含氮量接近≈16%;氨基酸 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称 氨基酸的通式; 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种 α-氨基酸;20种天然氨基酸 1.非极性脂肪族氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、 天冬酰胺、丝氨酸 2.极性中性氨基酸:谷氨酰胺、半胱氨酸、苏氨酸、 甲硫氨酸、色氨酸、络氨酸;20种天然氨基酸 3.芳香族氨基酸:苯丙氨酸 4.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 5.碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸; 脯氨酸;氨基酸是两性电解质;等电点; 紫外线吸收:通过280nm波长的紫外线光度测量, 可对蛋白质溶液进行定量分析 呈色反应:氨基酸与茚三酮在水溶液中一起加热, 可生成蓝紫色物质 ;是指氨基酸通过脱水缩合作用,由肽键相连形成的化合物;氨基酸残基;根据氨基酸的组成个数可以依次称为二肽、三肽、四肽…… 寡肽由10 个以内氨基酸连成 多肽由10个以上氨基酸连成 蛋白???就是由许多氨基酸残基组成的多肽链 ;多肽链; 蛋白质分子的一级结构 蛋白质分子的二级结构 蛋白质分子的三级结构 蛋白质分子的四级结构; 蛋白质多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序 蛋白质空间结构的基础 主要维持力:肽键; + ;蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 肽键平面:二级结构的基础;基本形式: 1. α-螺旋 2. β-折叠 3. β-转角 4.无规卷曲;α-螺旋:肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构;α-螺旋:肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构 ;β-折叠:肽链中的某段局部成伸展的、锯齿状结构 β-片层:两段以上的β-折叠结构平行排列 C N ;β-折叠:肽链中的某段局部成伸展的、锯齿状结构 ;β-转角:肽链中出现的一种180°转折 有4个氨基酸残基组成;无规卷曲:没有确定规律性的肽键构象 常见于球状蛋白质分子中,在其它类型二级结构肽段之间起活节作用,有利于整条肽链盘曲折叠 ; 在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体 α-螺旋组合(αα) β-折叠组合(ββ) α-螺旋β-折叠组合(βαβ); 整条肽链中各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系,即肽链中所有原子的空间排布 主要维持力:疏水作用;;亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为亚基 各亚基的空间排布及相互作用 主要维持力:疏水作用、离子键; 一级结构与功能的关系 空间结构与功能的关系; 一级结构相似的蛋白质,其基本构象和功能也相似 一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基出现异常,蛋白质的功能会收到明显的影响;蛋白质的空间结构是其功能活性的基础 空间结构发生变化,其功能活性也随之改变; 两性电解和等电点 胶体性质 变性、复性、沉淀 呈色反应 ;蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团;当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质

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