酶学第二章一般性质.doc

第二章 酶的一般性质和分类 2.1 酶作为生物催化剂的性质 2.1.1 很高的催化效率 酶催化一般在常温常压和中性pH下进行，催化效率特别高。如碳酸酐酶（carbonic anhydrase）催化CO2水合反应来说，反应速率是105molCO2 /s.mole，这比非酶催化要快107倍。再如脲酶催化尿素的水解反应，比非酶催化要快1014倍。过氧化氢酶的催化效率是无机催化剂Fe的1010倍。 2.1.2 高度的专一性 酶催化反应的专一性可分为两方面，一方面是对底物的专一性，另一方面是对被催化反应的专一性。 2.1.2.1 立体化学专一性 a. 光学专一性：酶能识别手性碳原子的光学专一性，如L型和D型（R型和S型），专门催化其中一种结构的反应。如精氨酸酶（arginase）只催化L-精氨酸（L-arginine）水解产生L-鸟氨酸（L-ornithine, Orn）和尿素，对D-精氨酸则无作用。 b. 几何专一性：酶能识别顺反异构体。如延胡索酸酶（fumarase）催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成苹果酸的反应，它不能催化顺丁烯二酸加水成苹果酸。 2.1.2.2 非立体化学专一性 a. 键专一性：催化特定键的特定反应。如酯酶可以催化酯键的水解，而对酯键两侧的R和R＇要求不严。 b. 基团专一性：除了对键要求以外，还要求键一侧的基团为特定的基团，如胰蛋白酶水解肽键的羧基端必须是L-精氨酸或L-赖氨酸，对肽键的氨基端则没有什么特殊要求，只要不是脯氨酸即可。 c. 绝对专一性：对唯一的底物催化唯一的反应。如脲酶只催化尿素水解成NH3和CO2 。 2.1.3 酶活性受调节控制 2.1.3.1 酶蛋白的合成和降解 许多酶蛋白的合成受到诱导物的诱导及抑制物的抑制。如乳糖操纵子的表达受到乳糖和葡萄糖的正、负调节。抑制酶的降解，延长酶的半寿期，也可以增加酶浓度。 2.1.3.2 生理调节 生理调节又称为激素调节。如乳腺组织中通常含有转半乳糖基酶： UDP-半乳糖 ＋ N-乙酰葡糖胺N-乙酰乳糖胺+ UDP N-乙酰乳糖胺可进一步合成糖蛋白。此酶只含有一个亚基，叫α－亚基。而在妊娠时激素的作用下，促使修饰亚基（β－亚基，又叫乳清蛋白）的合成，α－亚基和β－亚基结合后，改变了α－亚基的专一性，成为了乳糖合成酶： UDP-半乳糖 ＋ D-葡萄糖乳糖 ＋ UDP 共价修饰调节 磷酸化←→脱磷酸化，腺苷酸化←→脱腺苷酸化，甲基化←→脱甲基化， 乙酰化←→脱乙酰化，尿苷酰化←→脱尿苷酰化。 酶原活化 有些酶刚合成出来是没有活性的，称为酶原，被别的酶切割后成为有活性的酶。如胰蛋白酶可以切割胰蛋白酶原（trypsinogen）和胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）成为胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。 2.1.3.5 激活剂和抑制剂调节 有大分子的激活剂和抑制剂，也有小分子的激活剂和抑制剂。如钙调素（16.7kD的蛋白质）可激活多种酶（磷酸二酯酶）；核糖核酸酶抑制剂（Rnasin，51kD的蛋白质）是从人胎盘中提取的RNase抑制剂；环腺苷酸（小分子）可激活蛋白激酶A；底物类似物丙二酸（小分子）抑制琥珀酸脱氢酶的活性。 反馈调节 受该酶反应产物的抑制；终产物抑制该途径催化最初反应的酶。 2.1.3.7 辅助因子 金属离子、辅酶、辅基等。 2.2 酶的分类和命名 酶的种类很多，有人估计，每个大肠杆菌细胞中包含的蛋白质约3,000种，其中大部分是酶；高等真核生物每个细胞中包含的蛋白质约50,000种，其中主要的也是酶。然而到目前为止，已经确认的酶却很少。根据国际生化联合会酶委员会的统计，1961年已知的酶的总数为712种， 1972年为1770种，1978年为2122种，截止1997年为止，已知的酶也仅3700种。 2.2.1 酶的分类命名原则 为了更有效地研究酶和使用酶，人们曾提出了各种分类命名方法。 对每一种酶同时采用系统命名和习惯命名两种命名。命名都包括两部分，底物和作用类型，即都取“××底物＋××反应类型＋酶”的形式。在英语中酶的名词以“-ase”为后缀。系统命名要求将反应物都列入，如系统命名的“醇：NAD氧化还原酶”，习惯命名称其为“醇脱氢酶”；又如系统命名的“ATP：D-己糖6-磷酸转移酶”，习惯命名称其为“己糖激酶”。 用数字标识每一种酶，使其具有唯一的标识，称为酶的标码。现在普遍接受的是国际生化联合会酶委员会推荐的系统：EC后带4个数字，如EC 1.1.1.1.是醇脱氢酶，EC 2.7.1.1是己糖激酶。 将所有的酶分为6大类型： 2.2.1.1 氧化还原酶类（oxido-reductases） 以电子供体的种类分亚类，以电子受体的种类分亚亚类。 按习惯分类法可分为4类： 1．脱氢酶：催化RH + R＇R + R＇H，绝大多数脱氢