生物化学知识点总结PPT.ppt

生物化学知识点总结;第一章 蛋白质化学;蛋白质氨基酸按侧链R基的极性分为：;记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。;2、氨基酸的酸碱性质;;;离子交换树脂;6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure） ：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠， β-转角及无规则卷曲。 ; 三级（30）结构（tertiary structure） ：指多肽链借助各种非共价键在二级结构的基础上进一步弯曲，折叠成具有特定走向的紧密球状构象。 四级（40）结构(quaternary struture) ：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。;;;测定多肽链的数目;酶裂解法： 蛋白水解酶可以用于肽链的断裂。 最常用的酶：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶），胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，梭菌蛋白酶等等。;; α－螺旋结构要点： （1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°，上升0.15nm。 （2）第n个肽键的羰基氧与远在第（n+4）个氨基酸氨基上的氢形成链内氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。R基伸向螺旋的外侧。 （3）螺旋中每个α-C的ψ和Φ分别在－47°和 －57°。 （4）99％是右手螺旋。 ;;;100;;第二章 核酸化学;;;Watson的双螺旋结构要点： 1、两条反向的多核苷酸链围绕同一条中心轴呈右手螺旋盘绕。 2、磷酸和脱氧核糖链在螺旋的两侧，碱基在螺旋的中间，两条链的碱基两两配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。 3、双螺旋直径为2nm，相邻两对碱基垂直距离为0.34nm，每圈螺旋中有10对碱基每圈螺距为3.4nm。 4、在双螺旋的表面形成大、小两个凹槽分别称为大沟、小沟。 5、两条链借碱基之间的???键和碱基堆积力牢固的连结起来，维持DNA双螺旋结构。 ;DNA双螺旋结构的不同类型： Watson双螺旋结构被称为B－DNA。除此之外还有A型和Z型等等。 Z型双螺旋是左手螺旋。;DNA双螺旋结构的维持力： 氢键 碱基堆积力 离子键 范德华力;;;;7、核酸的紫外吸收 在260nm处有最大光吸收 DNA和RNA的定量测定和纯度测定 测定纯度：通过测定A260/A280的比值鉴定纯度，纯DNA比值大于1.8，纯RNA比值大于2.0 ;8、 增色效应：核酸的光吸收值比核苷酸光吸收值的和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应） 减色效应：核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。 Tm：通常把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度(melting temperature, Tm)。 ;DNA的Tm值大小与下列因素有关： （１）DNA的均一性　 （２）G—C之含量 （３）介质中的离子强度 ;9、定糖法 原理：根据RNA中的核糖，DNA中的脱氧 核糖的颜色反应可以对RNA和DNA进行定量 测定。 DNA的测定用二苯胺法；RNA的测定用地衣酚法。;第三章 酶;;;;;;;5、Km的求法： 1）Lineweaver-Burk双倒数作图法 ;;抑制作用的类型 ;;;②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。 ③反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。 ;可逆抑制作用的动力学 1）竞争性抑制作用;2）非竞争性抑制剂：;3）反竞争抑制作用 米氏方程变为： ;;第四章 维生素;;;第五章 糖代谢;糖酵解途径的生理意义