酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究（可编辑）.docVIP

酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究 从图 可以看出,当底物浓度大于 %时,水解 将酶改性大豆分离蛋白 与原料大豆分离 度开始出现下降趋势,分析是由于过高的底物浓度 蛋白 即碱溶酸沉法制备的 的组成成分进行比 对蛋白酶解不利。一方面是因为过高的底物浓度不 较,见表 。 利于蛋白质的充分溶解和分散,降低了酶与底物的 表 大豆分离蛋白的组成成分比较 接触机会。另一方面,过高的底物浓度会降低底物 的水分活度,对酶活力产生抑制作用。 . . 酶解时间对水解度、氮收率的影响 确定加 酶量为/ ,底物浓度为 %,用 蛋白 酶对 水解,酶解温度 ℃, . ,考察酶解时间 对水解度及氮收率的影响。结果见图 。由图 可 见,随时间的延长,水解度和氮收率都增加,但并非 从表 中可以看出,酶改性 的值由的 %提高到 %。认为溶解性本身受 同速率增长,在 后增加已经缓慢。 . 酶解条件的优化??正交实验 到疏水性及电荷频率两个参数的影响,它们控制着 正交实验结果见表 。由表 可见,酶解条件 蛋白质分子的排斥和缔合,高的电荷频率、低的疏水 中对氮收率影响大小的顺序为:酶解时问 底物浓 性可以有效提高溶解性。在本实验中通过酶的部分 度 加酶量。以氮收率为指标确定最佳酶解工艺参 水解,会同时改变电荷频率、疏水性和蛋白质结构。 数为:酶解时问 ,底物浓度为 %,加酶量为 酶解可使蛋白质极性基团 一,一一 的数 / ,酶解温度 ℃, . 。在此条件下,水 量增加,即电荷频率增加,使蛋白的溶解性上升,虽 解度可达 . %,氮收率可达 . %。 然包埋在内部的疏水基团有可能暴露,使疏水性增维普资讯 ////. 年第 卷第 期 中 国 油 脂 加,但总体上对水解物来讲,其电荷频率的影响 要远远大于疏水性的影响,所以尽管疏水性有一定 的增加,但疏水性对其溶解性的影响却不大。 . 吸油性 测定 的吸油性,并与的吸油性进行比 较,结果见表 。由表 可见, 吸油性比吸 油性大 ./ 。这可能是由于酶解过程中暴露 浓厦 % 了部分疏水性基团,更易乳化,但由于相对分子质量 减小,难于形成凝胶质阻止脂肪的表面移动,所以综 图 不同蛋白质浓度下大豆分离蛋白 产品的乳化性与乳化稳定性 合两种效应后, 的吸收油的能力比稍强。 表 吸油性的比较 分子中所带的净电荷数量增加,它们通过静电斥力 阻止了油滴间的聚合,提高了乳化能力。如胰酶水 解可改变相对分子质量,增加表面疏水性,提高大豆 分离蛋白的溶解度和乳化活力 。从图 可见, 的乳化性及乳化稳定性均高于 。从分子结 . 起泡性与泡沫稳定性 构来看,柔性分子具有较高的乳化能力,而球蛋白的 测定 的起泡性与泡沫稳定性,并与的 乳化能力较低。大豆蛋白是球蛋白,蛋白质水解意 起泡性与泡沫稳定性进行比较,结果见图 。 味着分子的展开,所以,对大豆分离蛋白进行酶改性 能有效提高蛋白的乳化能力。 . 起泡性 . 黏度 一起泡稳定性 至 测定 的黏度并与 的黏度值比较,见图 。 十 起泡稳定性 ? . 起泡性起泡稳定性 ..起泡稳定性 ’图 不司蛋白质浓度 大旦分离蛋白 产品的起泡性与泡沫稳定性适当的酶解可改善大豆分离蛋白起泡性能。 蛋白浓厦 % 蛋白质的有限酶解可以增加疏水基团的暴露,增加 图 不同蛋白质浓度下大豆分离蛋白产品的粘度 多肽链的交联,这会增加片层的黏度,增加泡沫的稳 从图 可看出, 被有限酶水解后,黏度有明 定性,疏水性的增加可以增强起泡能力。从图 可 显的下降,在浓度为 %时的黏度仅 . × 以看出,的起泡性与泡沫稳定性均优于 。 ,流动性较好。这是因为蛋白质在酶的作用下, 的起泡性随着蛋白浓度的增加出现先增加后 肽键断裂,小分子肽类增多,网状结构被破坏,蛋白 减少的趋势。当蛋白质浓度为 %时的起泡能 质的疏水性降低,净电荷量增加,肽与肽之间静电排 力达到最大,但当浓度过高时,过多的蛋白质会阻碍 斥阻止蛋白水解物的胶凝。因此,即使高浓度的 多肽链在空气一水界面上的展开与定向,从而影响溶液,也具有低黏度特性,这种性质的改变,易 泡沫的形成和稳定。 于 在加工中的泵输送、搅拌、热杀菌等。 . 乳化性与乳化稳定性 . 凝胶性 测定 的乳化性与乳化稳定性并与 的 凝胶性是指蛋白产品形成凝胶的能力,蛋白质 乳化性与乳化稳定性进行比较,结果见图 。 形成凝胶后,不但是水的载体,而且还是风味剂、盐 酶水解可导致蛋白质分子紧密构象的破坏,使 或糖及其他配合物的载体,凝胶性对蛋白质产品在 包埋于蛋白质内部的疏水性残基暴露,使它们进入 火腿、香肠等碎肉食品中的应用是非常有利的。 油水界面,促使界面张力进一步降低,从而提高了蛋和的凝胶强度测试见图 、图 ,凝胶 白质在界面的吸附能力,同时由于酶水解使蛋白质