生化笔记完全版011.doc

PAGE PAGE １生化笔记完全版-氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。蛋白质消化、降解及氮平衡蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。蛋白质的降解人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖ATP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。另一条是依赖ATP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。肌肉中a.a占代谢库的50％以上。肝脏中a.a占代谢库的10％。肾中a.a占代谢库的4％。血浆中a.a占代谢库的1～6％。肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。氨基酸代谢库 图氮平衡食物中的含氮物质，绝大部分是蛋白质，非蛋白质的含氮物质含量很少，可以忽略不计。氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。氨基酸分解代谢氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基，形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，产生ATP ，也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。脱氨基作用主要在肝脏中进行氧化脱氨基第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。P219 反应式：生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）Ｌ—氨基酸氧化酶有两类辅酶，Ｅ—ＦＭＮ Ｅ—ＦＡＤ（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg）真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。D-氨基酸氧化酶 E-FAD 有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。Gly氧化酶 E-FAD 使Gly脱氨生成乙醛酸。D-Asp氧化酶 E-FADE-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+P220 反应式：真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。非氧化脱氨基作用（大多数在微生物的中进行） P 221①还原脱氨基（严格无氧条件下） 图②水解脱氨基 图③脱水脱氨基 图④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。⑥脱酰胺基作用谷胺酰胺酶：谷胺酰胺 + H2O → 谷氨酸 + NH3天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中转氨基作用转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是