天然抗氧化剂在丝素蛋白材料中的稳定性分析-stability analysis of natural antioxidants in silk fibroin materials.docxVIP

天然抗氧化剂在丝素蛋白材料中的生物稳定性研究中文摘要中文摘要天然抗氧化剂因其能清除体内多余自由基、延缓细胞衰老、防止细胞癌变等特性而被广泛应用于生物医疗领域。但因其在应用和保存过程中易被氧化失活，限制了其优良性能的发挥。因此我们选取了丝素蛋白材料作为抗氧化剂的稳定体系，并初步探究稳定机理。本文通过调控丝素蛋白成膜的过程，以及采取90%甲醇后处理工艺，制备了不同二级结构的丝素蛋白膜。利用红外光谱和X射线衍射光谱，测定出了各种丝素蛋白膜的结构。并研究了它们的降解性能，三种膜具有不同的降解性能，SilkII结构能延缓丝素蛋白膜的降解。利用DPPH自由基清除法和高效液相色谱（HPLC）评价了丝素蛋白膜中三种抗氧化剂的抗氧化活性和结构稳定性，发现维生素C（VC）在SilkI结构的丝素蛋白膜中的稳定性更好，而姜黄素在SilkII结构的丝素蛋白膜中的稳定性更好，丝素蛋白对表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）的稳定作用有待考证。最后我们研究了抗氧化剂与丝素蛋白膜和丝素蛋白溶液的相互作用，发现SilkII结构的丝素蛋白膜与姜黄素结合紧密，而溶解到PBS中的丝素蛋白与VC和EGCG结合紧密。结合稳定性实验，可以得出，溶液中的丝素蛋白能通过与VC和EGCG紧密结合而稳定VC和EGCG的活性和结构；SilkII结构的丝素蛋白能与姜黄素紧密结合而稳定姜黄素的活性和结构。综上所述，丝素蛋白材料能作为较好的抗氧化剂载体。通过调控丝素蛋白的结构，能使装载的抗氧化剂获得更优良的释放性能和稳定性能。与丝素蛋白材料的组合，使得抗氧化剂在生物医药领域的应用具有了更多的可能性。关键词：抗氧化剂；丝素蛋白；稳定性作者：罗婷婷指导教师：王晓沁AbstractBio-stabilityofnaturalantioxidantsinsilkfibroinmaterialsBio-stabilityofNaturalAntioxidantsinSilkFibroinMaterialsAbstractNaturalantioxidantswerewidelyusedinbiomedicalengineeringfortheabilitiestorevengefreeradicals,assuagecellaging,andinhibitcellcanceration.However,thepotentialtobeoxidizedduringapplicationandstoragelimitedtheexhibitionofexcellentperformance.Wechosesilkfibroinmaterialasastabilizationsystemtoexplorethemechanism.Byregulatingtheprocessofsilkfibroinfilm,andusing90%methanoltreatmentprocess,weobtainedsilkfilmsofdifferentsecondarystructures,whichweredeterminedbyFT-IRandXRD.Andwetestedtheenzymaticdegradationofsilkfilms,tofindthatthemoreSilkIIstructures,thelessdegradation.Thenwestudiedthereleasepropertiesofcurcumininsilkfilms.WegotthattheSilkIIstructurecanslowdownthereleaseofcurcumin.Finally,DPPHradicalscavengingassayandhighperformanceliquidchromatography(HPLC)wereusedtoevaluatetheantioxidationactivityandstructurestabilityofantioxidantsinsilkfilms.WefoundthatvitaminC(VC)wasmorestableinSilkIstructurefilms,whilecurcuminweremorestableinSilkIIstructurefilms.Wewerenotsosureforthestabilizationofepigallocatechin-3-gallate(EGCG).Finallywestudiedtheinteractionofantioxidantsandsilkfibroin.WefoundthatSilkIIstructurecloselyboundwithcurcumin,whilesilkinsolutioncloselybo