第六章酶册化学新.ppt

第 六 章 酶 化 学 本章内容 （一） 酶的概念 （二） 酶的化学本质 （三） 酶的命名 （四） 酶的分类 （五） 酶的特性 （一）酶(Enzyme)的概念: 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。 几个有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 （二）酶的化学本质 1、大多数酶是蛋白质： 元素组成与分子量 化学结构与空间结构； 理化性质:两性性质；胶体性质； 变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。 2、某些RNA具有催化活性,将本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。 2.习惯命名的优缺点：优点是简单，缺点是缺乏统一性 系统名 （四）酶的分类1、根据酶的组成分类： （1）单纯酶（简单蛋白质）： 其活性仅取决于其蛋白质结构。 如：蛋白酶、淀粉酶等。 （2）结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶 辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 （1）酶促反应具有极高的效率 过氧化氢分解反应所需活化能 　 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity) 绝对特异性 　　酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 　　如： 相对特异性 　　酶作用于一类化合物或一种化学键。 　　如： 立体结构特异性 酶仅作用于立体异构体中的一种。 二、酶的结构与功能的关系 1.酶的活性中心 活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化作用的空间部位。 实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。 活性中心的实质 活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。 活性中心以外的部分对酶催化次要但对活性中心形成提供结构基础。 活性中心的功能部位： 结合部位：酶分子上与底物结合的部位。 催化部位：底物在此发生一定的化学变化。 活性中心 活性中心的特点： 1）仅为酶体积的很小部分； 2）具有一定的空间构象； 3）S与E靠次级键结合； 4）是由特定空间构象维持的一个裂隙。 研究酶活性中心的方法： 1、通过研究专一性底物判断确定E活性中心的结构； 2、用化学修饰法共价修饰E分子的一些功能基团，以查出哪些基团是活性必需的； 3、X-衍射直接探明活性中心。 3. 同工酶 同工酶的性质 由于同工酶一级结构的不同，因此分子量、pI、Km、物理化学性质、免疫性质、电泳行为等方面都表现出差异。 可以用电泳的方法对它们进行分离。 4.抗体酶 抗体蛋白的特性 酶与抗体这两种蛋白质之间尽管功能不同，但它们与各自的配基(酶-底物、抗体-抗原)的结合特性，如结合方式、动力学过程等都非常相似。 从20世纪60年代起，有人开始了对抗体进行修饰，并使其获得酶的属性的研究。 5. 核酶 核酶（Ribozyme) :具催化活性的RNA。 核酶的发现: 1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接(self-splicing)功能，并于1986年证明其内含子L-19 RNA具有多种催化功能。此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。 　 Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化功能，而RNA部分在有足够浓度Mg2+存在下，能起核酸水解酶的作用。 证明了核酸既是信息分子，又是功能分子。 核酶的催化性质 RNA作用于RNA； 核酸酶催化的反应主要包括:水解反应(RNA限制性内切酶活性)，连接反应(聚合酶活性)和转核苷酰反应等； 最近核酸酶的其他作用底物也已被发现，如多糖、DNA以及氨基酸酯等。 核酶研究中的两个问题 核酶催化效率太低。 由于核酶本身是RNA，很容易被核酸水解酶(RNase)所破坏。 （1）中间产物学说： 学说认为：当酶催化一化学反应时，首先 E和 S结合形成中间产物 ES，然后它再分解成产物P并释放酶E。 中间产物学说 1）中间产物比底物需较少的活化能就可分解成产物并放出酶。 2）[ES] 决定酶促反应速度。 3）中间产物形成的实验