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青岛大学讲稿 讲 授 内 容 备注 第九章 氨基酸 蛋白质 第一节 氨基酸：分子中含有氨基－NH2的羧酸 蛋白质中含有20多种氨基酸，多为α－氨基酸，见P371 表9-1 一、结构： 羧基邻位，即αC原子上连有－NH2： 天然氨基酸只是R不同，且多为手性分子。 二、性质 1.溶解性：易溶于水，不溶于无水乙醇和乙醚； 2.两性与等电点：－NH2为碱性，－COOH为酸性，故具有两性。 等电点：在适合的pH值下，和－NH3离子化程度则相等，这时的 pH值叫等电点，此时氨基酸呈电中性。 3.肽的形成 肽：α－氨基酸通过－NH2和间脱水缩合而成的化合物。 青岛大学讲稿 讲 授 内 容 备注 多肽是含有肽酰的大分子（分子量可达一万）。 第二节 蛋白质：由氨基酸以酰氨胺键形成的高分子化合物。 一、组成与分类 1.组成：主要由多肽构成，还含有多种微量元素，分子量大于一万。 2.分类（高等动物中含几百万种）： （1）根据蛋白质的形状分为： ①纤维蛋白质，如丝蛋白、角蛋白等； ②球状蛋白质：如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白 （感抗体）等。 （2）根据组成分： ①单纯蛋白质——其水解最终产物是α- 氨基酸。 ②结合蛋白质——α- 氨基酸 + 非蛋白质（辅基） 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血 红素时称为血红素蛋白等。 （3）根据蛋白质的功能分； ①活性蛋白：按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩 蛋白、运输蛋白等。 ②非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具 有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结 构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。 二、结构 1.一级结构：各种氨基酸由酰胺键连接起的多肽链，是蛋白质最稳定的 基本结构。 2.二级结构 ①α－螺旋结构：肽链内靠氢键作用使链成螺旋状结构。 青岛大学讲稿 讲 授 内 容 备注 有α－右手螺旋结构（如羊毛）和α－左手螺旋结构（P382） ②β－折叠结构：靠链间氢键作用形成扇面折叠状结构（如丝）。见P383 同一肽链或形成α－结构或β－结构，也可能两者共存。 三级结构： 具二级结构的肽链靠副键（二硫键、盐键、氢键、疏水键）作用再卷曲、折叠、盘绕而成三维空间构型谓三级结构。见P384、385 副键除–S–S–键为共价键外，其余键易受温度、pH、溶剂、电解质的影响。 三、蛋白质性质 ㈠蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质仍含有-COOH和-NH2，所以仍呈两性，也有等电点。 如：羊毛（pH）：4.2-4.8 丝素：2-3 丝胶：3.8-4.5 在等电点，蛋白质呈电中性，溶解度最小，借此可提取蛋白质。 ㈡胶体性质 蛋白质分子颗粒直径在胶体范围（1-100mm）之内，呈胶体性质（如扩散性、不能通过半透膜、电泳等。蛋白质在水中的稳定性来自它链上的亲水基(-OH、-COOH、-NH2、)吸引水分子形成一层水化膜，而阻止了颗粒之间彼此碰撞而沉淀。 ㈢沉淀作用 盐析：在蛋白质溶液中加入盐（NaCl、Na2SO4等中性盐）蛋白质则析出，这叫盐析。盐析的原因一是盐吸水性更强而破坏了蛋白质的水化膜，二是中和了蛋白质的电荷。 酒精能使蛋白质沉淀，也是破坏蛋白质水化膜所致。 ㈣变性作用 蛋白质受物理或化学因素影响，结构和性质会发生改变，这叫蛋白质的变性。 变性后沉淀出来的蛋白叫变形蛋白。 一般认为，若破坏三级结构，可能形成可逆性变性，若破坏二级结构时，会造成不可逆变化（如不溶等）。 引起变化的因素有： 化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等； 物理因素：加热、干燥、搅拌、紫外线、X射线等。 ㈤蛋白质的颜色反应 蛋白质在碱液中和CuSO4发生缩二脲反应，生成紫红色化合物，此反应用以 判定蛋白质是否水解完全，水解完全（α－氨基酸）时则无此反应了。（条件：有二个以上酰胺键）。 ㈥水解反应 在酸、碱或酶作用下可逐步水解，最后产物为α－氨基酸。 四、纺织用蛋白质纤维－羊毛和蚕丝 青岛大学讲稿 讲 授 内 容 备注 1.组成与结构： 羊毛和蚕丝均为蛋白质，其化学组成见P389 ⑴羊毛：羊毛由19种α－氨基酸组成的肽链。羊毛蛋白质称角蛋白，是由 多条α－右手螺旋肽链通过氢键作用平行排列起来组成大螺旋结构，肽键间 有二硫键、盐键及氢键等副键起到稳定螺旋结构的作用。 ⑵丝：由丝素和丝酸组成，丝素和丝酸分别以不溶于水的纤维蛋白和溶于水的球蛋白组成，但两者均以18种α－氨基酸组成。但各类氨基