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斑马鱼Intelectin2蛋白功能的初步研究
laevis)卵母细胞皮质小粒中,被认为在阻止卵细胞的多精受精过程中起作
(Xenopus
用(Leeetal.,2004)。
1998年,小鼠的intelectin eta1..1998).
1(mIntll)基因被第一次报道(Komiya
它的eDNA序列与XL35有着61%的同源性。Northernblot分析显示其特异地在小
cell)。2004
肠表达,原位杂交结果则显示其mRNA定位于小肠的潘氏细胞(paneth
年,AlanD.Pemberton等人用旋毛虫Trichinella
spiralis分别感染两种品系的小鼠
肠道表达。同时发现在Trichinella d,mIntl2的表达开始上调,一
spiralis感染后3
直维持到第14d;而mIntll在整个过程中都组成型的高表达。免疫组化实验显示
mIntl2蛋白定位于肠道的杯状细胞(goblet cell)。他们推
cell)和潘氏细胞(paneth
测小鼠的intelectin参与组成肠道的黏膜屏障,起着抵御微生物入侵或调节粘液物质
等作用。
Jin
Kyu
HL-2(Leeet
区域被称为“内生细胞粘着区”,因为大量的细胞粘着分子都分布在这个位置,包括
selectins。
加拿大的一个研究小组从胎儿小肠中纯化出乳铁传递蛋白受体(LfR),通过PCR
得到的该蛋白的eDNA序列和HL-1完全相同(Suzukieta1.,2001)。此外,他们
用分离到的LfR转染Caco.2细胞,揭示了该蛋白是一种GPI锚定蛋白,并且能引
起Caco.2细胞中的Fe2+的上调。铁离子的平衡对于维持机体的正常功能十分重要,
婴儿缺铁会造成严重的营养不良(Lonnerdaletal.,1995),.而如果铁离子吸收过多又
and
会引起心脏或肝疾病(Bartfayetal.,1999;Chase
4
斑马鱼Intcl∞fin2蛋白功能的初步研究
儿和小孩而言,控制铁离子的吸收尤其重要。乳铁传递蛋白(u)是一种大小为80kD
的单链糖蛋白,在母乳中含量非常丰富。研究发现,Ⅱ在流经婴儿消化系统时以一
种可饱和的方式吸附在绒毛膜上,而不被蛋白酶水解。这表明婴儿小肠存在一种LfR
andLonnerdal et
(Davidson a1.,1995)。Lf广泛存在于多种体液中
1987;Gislason
and
Davis,
能。
1.4含有FBG结构域相关I.cctin类分子的研究进展
1.4.1
Ficolin研究进展
端糖识别结构域。ficolins的糖识别结构域是fibfinogen.1ike
MBL类似)。每个亚基由四个结构域组成:一个含有半胱氨酸残基的N端区;一
C端FBG结构域。
研究显示:ficolill很可能像Clq分子和胶凝素那样,通过其球形的头部和病原体
吞噬功能。用兔抗M.ficolin抗体片断能抑制U937细胞对大肠杆菌的吞噬作用,因此,
M.ficolin可能是血液循环中吞噬细胞表面的受体之一,识别微生物并介导调理吞噬。
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