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普通生物化学 复习用 第一篇蛋白质 核酸  和遗传的分子机理（21时） Part I Nucleic Acids and The Genetic Molecular Mechanism  (1- 7Chapter ) 普通生物化学-2 构成蛋白质的20种氨基酸结构式： 人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 酪氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) 几种重要的不常见氨基酸 　　在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下 #1两性解离及等电点 1.1.2.3 氨基酸的理化性质 Amino Acid Reactions + OH + H+ + OH + H+ pHpI pHpI pH=pI 等电点(pI)： 氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等， 分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。 除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7 pI=1/2（pK1+pK2） 若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子两边pK的平均值 #2紫外吸收性质 芳香族氨基酸色氨酸和酪氨酸在280nm波苯丙氨酸长附近对紫外光有最大吸收峰。 蛋白质均含上述氨基酸，故也具紫外吸收性。据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光值快速测定其蛋白质含量。 #3 茚三酮反应 aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作aa含量分析。 1.2.1?肽键 脱去一分子水缩合形成的键 1.2肽 Peptides 一个氨基酸的α-羧基与 另一个氨基酸的α-氨基 肽键的概念： 称肽键 peptide bond C O HO CH3 NH2 H C + HO C O CH2 NH2 H C 丙氨酸 苯丙氨酸 C O HO CH3 H C CH2 NH2 H C 肽键 N C O H 二肽 丙苯氨丙氨酸 1.2.2 肽 Peptides 氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide) Met Phe 二肽 Lys Met Phe 三肽 Cys Thr Lys Met Phe 五肽 寡肽(oligopeptide) 由10个以内氨基酸连成的小肽 多肽(polypeptide) 由许多氨基酸连成的肽 又称多肽链或肽链 其形状为一条没有分支的长链， 氨基末端(Ｎ－端) 羧基末端(C －端) Cys Met Phe Lys Ser Thr Val NH2 COOH 氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基(amino?acid?residue)。 氨基酸残基: 1.2.3蛋白质与多肽的区别： Protein 空间构象相对稳定 氨基酸残基数较多 Peptide 空间构象不稳定 氨基酸残基数较少 1.2.4生物活性肽 1..2.4.1 谷胱甘肽(glutathione，GSH) 构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的r－羧基 由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成的三肽 Glu Cys Gly #1组成 #2功能 GSH是体内重要的还原剂 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢)。 1.2.4.2促甲状腺素释放激素 #1组成 pyro-Glu His Pro-NH2 #2功能 焦谷氨酸 组氨酸 脯氨酰胺 1.4蛋白质的分类 根据组成成分分为： 单纯蛋白质——全部由aa组成； 结合蛋白质——除蛋白部分外， 还含非蛋白部分。 结合蛋白质中的非蛋白部分称为辅基，常以共价键与蛋白部分相连。 辅基：包括色素、寡糖、脂类、磷酸、金属 离子乃至核酸等 第四节 蛋白质的理化性质 及其分离纯化 一 、蛋白质的理化性质 （一）两性