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- 2019-03-28 发布于广东
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学校:_______________ 年级班级:_______________ 姓名:
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---------------------请----------------------不----------------------要----------------------在----------------------密----------------------封----------------------线----------------------内----------------------答----------------------题---------------------
1.1 什么是蛋白质的二级结构?主要包括哪些类型?
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该肽段主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
1.3 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系。
变性的蛋白质易于沉淀,沉淀的蛋白质也易于变性,但变性的蛋白质不一定都沉淀(如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热变性,并不沉淀)。沉淀的蛋白质也不一定发生变性(如盐析或等电点沉淀的蛋白质)。凝固一定发生变性、沉淀。凝固是深层次、不可逆变性。
1.4 什么是蛋白质变性?变性的实质是什么?在医学中有哪些应用?
在某些理化因素作用下,蛋白质特定空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失,称蛋白质变性。
蛋白质变性是实质是次级键(非共价键)和二硫键破坏,一级结构不改变。
在医学上的应用:
(1)消毒、灭菌。
(2)保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等。
(3)解救重金属中毒患者。
1.7 一条肽链由400个氨基酸残基组成,如果它全为α-螺旋结构,其分子长度为多少?并说明α-螺旋结构的特点。
长度为60nm。
特点:
(1)以肽单元为平面,以Ca原子为转折点,围绕中心轴呈右手螺旋,R基团伸向螺旋的外侧。
(2)每3.6个氨基酸残基上升1圈,螺距为0.54nm,每个氨基残基上升的距离为0.15nm。
(3)氢键维持α-螺旋结构稳定,每个肽键N-H的H和第4个肽键羰基的O形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
(4)R基团的大小、电荷和结构等因素影响α-螺旋的稳定。
1.8 试述蛋白质提纯分离的主要方法。
①透析和超滤法②丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法③电泳法④层析法⑤超速离心法。
2.1 试比较DNA、RNA的分子组成和结构。
(1)DNA的组成结构:碱基:AGCT;戊糖:β-D-2脱氧核糖;基本单位:dNMP;碱基配对:A=T G≡C;DNA的二级结构为双螺旋;DNA的三级结构为超螺旋。
(2)RNA的组成结构;碱基:AGCU;戊糖:β-D-核糖;基本单位:NMP;碱基配对:A=U G≡C;RNA为单链结构,局部可以形成双螺旋。
2.2 试述B-DNA二级结构的特点。
(1)有两条方向相反且平行的DNA链围绕同一中心轴形成右手双螺旋;磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧,碱基位于螺旋的内侧;碱基配对:A=T G≡C。
(2)双螺旋的直径为2nm,每周含10个碱基对,每个碱基的旋转角度为36°,螺距为3.4nm
(3)双螺旋的稳定因素为:互补碱基间的氢键,碱基堆砌力。
2.3 试述NDA碱基组成的基本规律
(1)DNA由A、G、C、T4种碱基组成。碱基配对:A=T C=G
(2)DNA的碱基组成具有种属特异性,同一个体无组织器官特异性。
(3)DNA碱基组成不受环境因素影响。
2.4 列表说明动物细胞内主要RNA的种类与功能。
2.6 试述所有tRNA均有的类似的结构特点。
(1)含有较多的稀有碱基。
(2)形成茎环结构。
(3)3′末端有氨基酸接纳茎。
(4)反密码子。
2.7 试述影响DNATm的因素与原因。
(1)G+C含量,原因:G≡C。
(2)DNA分子大小。
3.1 比较酶与一般化学催化剂的异同。
相同点:
(1)化学反应前后无质量的改变。
(2)加快化学反应速度,不改变反应的平衡点。
(3)只催化热力学允许的反应。
不同点:
(1)酶促反应具有极高的效率。
(2)酶促反应具有高度的特异性。
(3)酶促反应的可调节性。
3.3 试述酶促反应的特点。
(1)酶促反应具有极高的效率。
(2)酶促反应具有高度的特异性。
(3)酶促反应的可调节性。
3.4 试述影响酶促反应速度的因
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