生物化学( 合工大)第三章 酶教材编辑.ppt

第三章 酶;第一节 酶通论;1913Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。 ;1926Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。 ; 20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗体也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白质的传统概念受到很大冲击。 ;·某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶） ;;·1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。 ;; Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶），2人共同获1989年诺贝尔化学奖。 ;·抗体酶（abzyme） ;·有些DNA也有催化活性（脱氧核酶，Deoxyribozyme ）;酶及生物催化剂概念的发展;二、酶的概念;三、酶作为生物催化剂的特点;酶的催化效率比化学催化剂高107 -1013 倍，比非催化反应高108 -1020 倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol·S，而用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol·S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 ;E+S;转换数（turnover number, TN or kcat）: ;即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种 专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个 反应， 而不作用于任何其它物质。 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作 用。包括键专一性和基团专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构 体，只对其中的某一种构型起作用，而 不催化其他异构体。包括光学专一性 和几何异构专一性。 ;基团(group)专一性。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。;酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;4.酶的催化活性可调节控制;（一）根据酶的化学组成分类： 1 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌 酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 2 结合酶：含有蛋白成分（酶蛋白）决定酶的专一性 和非蛋白成分（辅助因子）传递电子、原子或某 些化学基团（决定反应类型）。 ;全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子;参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。;辅酶在酶促反应中的作用特点;（二）根据酶蛋白结构特点分类;五、酶的命名;(2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质。 例如： 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 ; (3)酶的国际分类法及编号 国际酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分为六大类，分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示。;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如:乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 ;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： ;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应