第二节-蛋白质的分子结构.ppt

蛋白质的分子结构 胰岛素 由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。 A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。 A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。 一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础，但并不是决定蛋白质空间结构的唯一因素 1、定义： 指多肽链主链骨架原子的空间相对位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。 2、基本类型： ?-螺旋、?-折叠、?-转角、无规结构 3、稳定二级结构的作用力：氢键 蛋白质二级结构总结 例子1——胰岛素分子的三级结构 例2——溶菌酶分子的三级结构 例3——磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构 四级结构的特点: 亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性 亚基之间以非共价键结合，容易彼此解离 大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的，对称性是四级结构蛋白质最重要的性质之一 血红蛋白的四级结构 2．根据分子的形状： （1）球状蛋白质――分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶。Eg.血红蛋白、血清球蛋白。 （2）纤维状蛋白质――对称性差，分子类似细棒或纤维。 可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。 不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋白。 3. 根据蛋白质的功能分； （1） 活性蛋白? 按生理作用不同又可分为: 酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 （2）非活性蛋白? 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。 1．根据组成： 简单蛋白和结合蛋白 （1） 单纯蛋白质 仅由氨基酸组成，不含其他成分，例如：核糖核酸酶、胰岛素。 （2） 结合蛋白质 除了蛋白质部分外，还有非蛋白质成分（辅基、配基）例如：血红蛋白。 蛋白质的分类 * * * 蛋白质的分子结构 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 空间结构 ——基本结构 一、蛋白质的一级结构 1．定义： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，一级结构的主要连接键是肽键，通常将二硫键也归属于一级结构 2．结构特点： 蛋白质的序列具有方向性，一般书写顺序是从N-端到C-端， 其主要作用是决定蛋白质分子的高级结构和功能 二、蛋白质的二级结构 (1) ?-螺旋 结构要点： (1) 肽键平面为单位,以?-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋，螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100?，上升0.15nm (2) 主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部，直径约为0.5nm ?-螺旋 左、右手螺旋 (3) 每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键(共形成n-4个氢键)，所有肽键都能参与链内氢键的形成，氢键的方向与中心轴大致平行, 是稳定螺旋的主要作用力 3.613 (SN) (4) Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在?-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋 （2）?-折叠 β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。 侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。 β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。 N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm 维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间形成，即氢键是在链与链之间形成的。 （a）平行式 （b）反平行式 三、蛋白质的二级结构 (3) ?-转角 概念： 肽链出现180?回折的转角处结构称为?- 转角 结构特点： 第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键，常见于连接反平行β-折叠片的端头(如Gly与Pro)，多位于球状蛋白质分子表面，约占全部残基的四分之一 (4) 无规卷曲oil） 概念： 没有确定规律性的肽键构象 特点： 常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽段之间起连接作用，有利于整条肽链盘曲折叠。酶的功能部位常常处于这种构象区域。 H2N COOH α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲 核糖核酸酶分子中的二级结构 多肽链折叠的规则方式 没有 少 柔性较强 无规卷曲 没有 少 柔性较强 ?－ 转角等 有 多 刚性较强 ?－折叠片 有 多 刚性较强 ?－螺旋 形状 重复结构 氢键数目 刚性/柔性 二级结构 三、蛋白质的三级结构 概念： 蛋白质分子中所有原子