第七章氨基酸代谢.pptx

氨 基 酸 代 谢;氨基酸代谢;蛋白质的营养作用Nutritional Function of Protein ;1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补;二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述; 蛋白质的生理需要量 成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。;营养必需氨基酸(essential amino acid); 假 设 来 写 一 两 本 书 Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr; 蛋白质的营养价值(nutrition value);蛋白质的互补作用 ;第一节 蛋白质的营养作用;第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败;蛋白质消化的生理意义;胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。;1. 胰酶及其作用;内肽酶（endopeptidase） 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶（trypsin）、糜蛋白酶(chymotrpsin ) 、弹性蛋白酶(elastase)。;肠液中酶原的激活;氨基肽酶;;吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程;1.氨基酸吸收载体;2.γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用;半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly);利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强; 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用（putrefaction）。;蛋白质; 假神经递质;未被吸收的氨基酸;酪氨酸;第三节氨基酸的一般代谢;一、体内蛋白质分解生成氨基酸; 蛋白质的半寿期(half-life);体内蛋白质更新的意义：;不依赖ATP 利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白; 泛素（ubiquitin）;2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。 ;欧文·罗斯 ; 泛素化;泛素化过程;蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。 ;第三节 氨基酸的一般代谢;泛素介导的蛋白质降解过程：; 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤（参与抑癌蛋白P53降解）;20世纪50年代科学家发现，同样的蛋白质在细胞外降解不需要能量，而在细胞内降解却需要能量。 ;细胞中存在着E1、E2和E3三种酶，它们各有分工。E1负责激活泛素分子。泛素分子被激活后就被运送到E2上，E2负责把泛素分子绑在需要降解的蛋白质上。但E2并不认识指定的蛋白质，这就需要E3帮助。E3具有辨认指定蛋白质的功能。当E2携带着泛素分子在E3的指引下接近指定蛋白质时，E2就把泛素分子绑在指定蛋白质上。这一过程不断重复，指定蛋白质上就被绑了一批泛素分子。被绑的泛素分子达到一定数量后，指定蛋白质就被运送到细胞内的一种称为蛋白酶体的结构中。这种结构实际上是一种“垃圾处理厂”，它根据绑在指定蛋白质上的泛素分子这种标签决定接受并降解这种蛋白质。蛋白酶体是一个桶状结构，通常一个人体细胞中含有3万个蛋白酶体，经过它的处理，蛋白质就被切成由7至9个氨基酸组成的短链。这一过程如此复杂，自然需要消耗能量。 ;;食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库（metabolic pool）。;氨基酸代谢库;氨基酸代谢概况：;二、 氨基酸的脱氨基作用;（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基;反应式（可逆反应）;;正常人各组织中GPT及GOT 活性 (单位/克湿组织);2、各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制;第三节 氨基酸的一般代谢;转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。;（二）L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基;;（三）联合脱氨基作用; 转氨基偶联氧化脱氨基作用;苹果酸;腺苷酸代琥珀酸;（四）氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基;三、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解;第三节 氨基酸的一般代谢;;氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。 正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。;一、体内氨有三个重要来源;（三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺;血氨的去路;;二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运;;反应过程;三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路;（一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成