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PAGE PAGE 1 第一章 蛋白质 pI：氨基酸或核酸呈电中性时溶液的pH值，即氨基酸或核酸所带正负电荷相等时溶液的pH值。pI：蛋白质所带正负电荷相等即蛋白质呈电中性时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的连接方式（肽键）与排列顺序。 肽键：由前一分子氨基酸的α-羧基与后一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的酰胺键。 多肽链的N末端（amino-terminal residue）：多肽链中含有游离氨基的一端。 多肽链的C末端（carboxyl-terminal residue）：多肽链中含有游离羧基的一端。 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲、折叠、转角等形成的空间构象。 肽键平面：蛋白质分子肽键的C及N周围三个键角之和为360℃，说明C-N相连的原子即Cα、C、O、N、H、Cα六个原子基本上处于同一平面上，此称为肽键平面。 超二级结构：蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。 结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。 蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上依靠次级键（三级结构的维系力）进一步盘曲、折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而形成的空间结构。 亚基：构成蛋白质四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。 寡聚体：有十个以下亚基聚合而成的蛋白质。 蛋白质的变性：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失，此过程称蛋白质的变性。 蛋白质的复性：除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性，这一现象称为蛋白质的复性。 别构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.它是细胞内最简单的调节方式. 第二章 酶 酶：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。 单体酶：只有一条肽链的酶称为单体酶。属于这类酶为数不多，而且常为水解酶。 寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。 多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。 活性中心（active site）：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成产物，此区域称为酶的活性中心（活性部位）。 结合基团：作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。 催化基团：作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，使之转化成产物。 酶原（zymogen）：许多酶在细胞合成和分泌时并不表现酶的活性，这种没有活性酶的前体称为酶原。 酶原激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转化成有活性的酶，酶原转化成酶的过程称为酶原的激活。 同工酶：指具有催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶。 酶的专一性：酶对底物的选择性和对反应性质及产物的决定性。相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性 活化能：只有那些能达到或超过某一定限度（称为“能垒”）的活化分子（处于过渡态的分子）才能在碰撞中发生化学反应，显然，活化分子越多，反应速度越快。活泼态与常态之间的能量差，也就是分子由常态转变为活化态（过渡态）所需的能量，称为活化能。 “锁钥学说” “诱导契合学说” 为了正确测定酶促反应速度并避免各种因素的干扰，就必须测定酶促反应初期以上因素还来不及起作用时的速度，称之为“反应初速度”。 激活剂：凡是能够提高酶活力的物质都称为激活剂。 抑制剂：凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，称为抑制剂（I）。其作用称为抑制作用。 抑制作用一般分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用。 不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，抑制了酶的活性并且不能用透析或超滤等物理方法使抑制剂与酶分子分开，此种抑制作用称为不可逆抑制作用。 可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的结合是通过非共价键，两者结合比较疏松，用透析等物理方法可以解除抑制这种抑制作用称为可逆抑制作用。 竞争性可逆抑制作用：抑制剂的分子结构与底物的结构相似，与底物竞争性地与酶活性中心结合，使酶活性受抑制。 非竞争性可逆抑制：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合使