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酶的结构与特征 介绍酶分子的结构特征、结合部位、催化部位及研究方法  酶的活性部位的概念  酶的活性部位的概念  三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作 用 ，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。  结合部位 ：专一性  催化部位 ：催化能力  组成酶活性部位的氨基酸数目对 不同酶而言存在差异，占整个酶 氨基酸残基小部分 催化部位 结合部位 结合部位：专一性  催化部位的必需基团  亲核性基团 ：Ser 的羟基 ， Cys的巯基和His的咪唑基。  酸碱性基团 ：Asp和Glu的羧 基 ，Lys的氨基 ，Tyr 的酚羟 基 ，His的咪唑基和Cys的巯 基等。  对需要辅酶的酶分子 ，辅酶 或其一部分就是活性中心的 组成部分  辅酶和辅基 （辅助因子 ） 结合酶/全酶=脱辅酶+辅助因子 辅酶 ：本身无催化作用，对电子、 原子或某些化学基团起传递作用 ， 松弛结合用透析