生物化学名词解释;;.docxVIP

生物化学 名词解释 等电点（PI）： 当外液 pH 为某一 pH 值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离时，所含的 -NH3+和-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为 0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负 极移动，这一 pH 值即为氨基酸的等电点，简称 pI。 肽键和肽链： 蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基 酸分子的 α-羧基与另一个氨基酸分子的 α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽 肽平面及二面角： 组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原子(C()都处于同一个平面内，此刚性结构的平面 叫肽平面或酰胺平面。两相邻酰胺平面之间，能以共同的 Cα 为定点而旋转，绕 Cα-N 键 旋转的角度称 φ 角，绕 C-Cα 键旋转的角度称 ψ 角。φ 和 ψ 称作二面角，亦称构象角。 一级结构： 蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基 因编码的蛋白质中，这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。 二级结构： 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉 及肽链主链的构象。 三级结构： 多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系 使 α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的 形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。 四级结构： 蛋白质的四级结构就是指由亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构（具有独立的三 级结构的多肽链的空间排布和相互作用。） 超二级结构： 蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个 α－螺旋或 β－折叠或 β－转角）组合在一起， 形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。　基本组合 方式：αα；β×β；βββ 结构域： 在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由 两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。 波耳效应： 高浓度的 H+和 CO2 促使氧合血红蛋白分子释放 O2，而高浓度的 O2 促使脱氧血红蛋白分 子释放 H+和 CO2。——血红蛋白对 O2、 H+和 CO2 结合的这种相互关系叫波耳效应。 蛋白质变性与复性： 在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从 而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。如变性程度浅，蛋 白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理则可以复 性。 活性中心： 酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。结合部位（ Binding site）：酶分 子中与底物结合的部位或区域。此部位决定酶的专一性。催化部位（ catalytic site ）：酶 分子中促使底物发生化学变化的部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 酶原：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。 活力单位： 在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）在最适 的反应条件下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位， 即 1 IU=1 μmol/min 比活力：比活力 = 活力单位数/ 毫克蛋白（氮） Km: 诱导契合学说： 当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分 子密切结合的构象。 变构效应： 别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活 性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋 白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活 性改变的现象。 ribozyme：第 1 个有催化活性的天然 RNA——ribozyme（核酶） 同工酶： 催化相同的化学反应，但其蛋白质分子的结构、理化性质及免疫性能等都存在明显差异的 一组酶称为同工酶(isoenzyme)。 竞争性抑制作用： 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活 性降低，称为竞争性抑制作用。 DNA 的变性和复性： 在理化因素作用下，DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 的理化 性质及生物学性质发生改变，这种现象称为 DNA 的变性。将变性 DNA 经退火处理，使其 重新形成双螺旋结构的过程，称为 DNA 的复性。 分子杂交： 两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火 处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。 增色效应：指 DN