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南开大学生物化学重点及《现代生物化学》第二版课后答案 第一章 蛋白质化学（17学时） 【目的要求】 ⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的1． 一般物理学性质 2． 氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点 六、 氨基酸的化学反应 1． 茚三酮反应 2． 亚硝酸反应 3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB） 4． 甲醛反应 5． 二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl） 6． 与酰化剂的反应 7． α-羧基的成酯反应 8． 侧链基团参加的反应 七、 氨基酸的分离和分析鉴定 1． 蛋白质的水解 2． 氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析 第三节 蛋白质的结构 一、 蛋白质的一级结构 1． 肽键和肽链 2． 二硫键 3． 蛋白质的一级结构测定——片段重叠法 二、 蛋白质的二级结构 1． 酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型 2． 维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键 3． 蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲 三、 蛋白质的超二级结构和结构域 1． 超二级结构 2． 结构域 四、 纤维状蛋白质结构 1． 角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白 2． 胶原蛋白 五、 蛋白质的三级结构 三级结构的特点：（1）（2）（3）（4） 六、 蛋白质的四级结构 四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5） 第四节 蛋白质的结构与功能 一、 蛋白质一级结构与空间结构的关系 二、 一级结构与功能的关系 1． 一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症） 2． 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化 三、 蛋白质的空间结构与功能 1． 蛋白质的变性与复性 2． 胰岛素的结构与功能 3． 血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能 4． 免役球蛋白的结构与功能 第五节 蛋白质的理化性质 一、 蛋白质的胶体性质 二、 蛋白质的两性性质和等电点 三、 蛋白质的沉淀作用 1． 可逆沉淀作用：盐析与盐溶 2． 不可逆沉淀作用 四、 蛋白质的紫外吸收性质 五、 蛋白质的沉降作用 第六节 蛋白质的分离纯化与鉴定 一、 蛋白质分离纯化的基本原则 二、 细胞粉碎及蛋白质的抽提 三、 蛋白质分离纯化的主要方法 1． 离子交换柱层析法 2． 凝胶过滤法（分子筛） 3． 亲和层析法 4． 疏水层析法 5． 蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法 四、 蛋白质分子量的测定 1． 凝胶过滤 2． SDS 五、 蛋白质的纯度鉴定 1． 电泳 2． 等电聚焦：纯度，等电点 六、 蛋白质含量测定 1． 紫外吸收法 2． 染料结合法（Bradford） [返回索引] 第二章 核苷酸与核酸（13学时） 【目的要求】 1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。 2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。 3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。 【教学内容】 第一节 碱基、核苷和核苷酸 一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类 1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基 2．核糖的结构和种类 3．核苷的结构和主要核苷 4．核苷酸的结构 二．核苷酸的生物学功能 1．构成DNA和RNA 2．细胞中的携能核苷酸：ATP和ADP 3．细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP 4．核苷酸是多种辅酶的组成成分 第二节 磷酸二酯键与多核苷酸 一．核苷酸磷酸团的转移 二．多核苷酸的合成 三．多核苷酸链的简单表示 第三节 碱基的性质 一．核苷酸的紫外光吸收性质 二．氢键的形成 第四节DNA的结构 一．DNA储存遗传信息的证实 1．有毒肺炎双球菌转化实验 2．T2噬菌体标记实验 二．各物种 DNA有着独特的碱基组成（Chargaff等的研究结果） 三．Watson－Crick DNA双螺旋结构特点 四．DNA的二级结构 1．A、B、Z模型 2．三种结构形成的原因 3．三种二级结构特点的比较 4．特殊的二级结构：回文结构、H一DNA 五．DNA的三级结构（超螺旋结构） 第五节RNA的种类和结构 一，RNA的种类 1．核糖体 RNA（rRNAs） 2．信息 RNA（mRNAs） 3．转移RNA（tRNAs） 二．RNA的结构 1．mRNA的结构：一级结构、高级结构 2．tRNA的结构 3．rRNA的结构 第六节 核酸的变性、复性和杂交 一．DNA的变性和复性： 1．DNA的变性 2．DNA的复性 3．DNA的淬火与退火 4