食品化学 蛋白质的结构及性质、蛋白质的结构、蛋白质性质、蛋白质的分类 蛋白质5.3.docxVIP

蛋白质的结构及性质 一、蛋自质的结构 二、蛋白质分类 三、蛋白质的性质 蛋自质的结构 蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。但是蛋自质分子的结构非常复杂，其结构层次可分为一级、二级、三级和四级结构。 （一）一级结构 1、蛋白质一级结构 一级结构又称基本化学结构或共价结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。对每一种蛋白质来说，构成它的氨基酸的种类、数目和顺序都是一定的。蛋白质一级结构是最基本结构，它确定了二级和三级结构。 2、多肽链 很多氨基酸依次通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链。多肽链是蛋白质分子的一级结构的基本结构形式。 肽链有两个游离的未端，分别称为氨基未端(或N末端)和羧基末端(或C末端)。有些蛋白质分子的一级结构是一条多肽链，有些蛋白质分子的一级结构是由两条以上的多肽链组成的，如胰凝乳蛋白酶、胰岛素等。 3氨基酸残基 多肽链的每个氨基酸都因缩合脱水，成了不完整的氨基酸分子，又称氨基酸残基。 二硫键 蛋白质分子的一级结构中， 除肽键连接之外，还配置有二硫键。二硫键是由两个半胱氨酸分子的疏基( -SH) 脱氢氧化形成的“硫桥”(-S-S-),它对稳定蛋白质分子的空间结构起着重要作用。除链内二硫键之外，链与链间也可形成二硫键。 （二）二级结构 1、蛋白质二级结构 蛋白质二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间通过氢键相互作用而形成的空间构象。二级结构主要形式有: a一螺旋结构、β-折叠结构、β-转角和无规则卷曲等。其中α一螺旋、β-折叠比较常见，如图5-4和图5-5所示。 图5-4 α一螺旋 图5-5 β-折叠片结构 α-螺旋每一圈包含3.6个氨基酸残基，螺旋之间形成链内氢键，氢键的取向与螺轴几乎平行。 β- 折叠为不同肽链的结合，两条链之间形成氢键。 （三）三级结构 三级结构是蛋白质分子在二级结构基础上，在三维空间进步盘曲折叠成紧密结构形成特定的近似球状的构象。三级结构包括蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布关系。 蛋白顺三级结构维持稳定性作用力；疏水相互作用、二硫键、静电作用、氢键、范德华力等。如图5-6 图5—6 维持蛋白质三级结构的作用力 A：氢键 B：空间相互作用 C：疏水作用力 D：双硫键 E：静电相互作用 1、 范德华相互作用 蛋白质分子内原子间存在范德华作用力。另外，相互作用力的方式（吸引或排斥）与原子间的距离有关。距离大时不存在相互作用力，当距离小时则可产生吸引力，距离更小时则产生排斥力。 范德华相互作用是很弱的，随原子间距离增加而迅速减小。在蛋白质中，由于有许多原子对参与范德华相互作用，因此，它对于蛋白质的折叠和稳定性的贡献是很显著的。 2、 氢键 氢键是指以共价与一个电负性原子（例如N、O或S）相结合的氢原子同另一个电负性原子之间的相互作用。在蛋白质中，一个肽键的羰基与另一个肽键的N—H的氢可以形成氢键。 氢键对于稳定α螺旋和β折叠的二级结构和三级结构起着主要作用。氨基酸的极性基团位于蛋白质分子表面，可以和水分子形成许多个氢键，因此氢键有利于某些蛋白质的结构保持稳定和溶解度增加。 3、 静电相互作用力 蛋白质可以看成是多聚电解质，因为氨基酸的侧链以及碳和氮末端氨基酸的可解离基团参与酸碱平衡，肽键中的α氨基和α羧基在蛋白质的离子性中只占很小的一部分。可解离的基团能产生使二级结构或三级结构稳定的吸引力或排斥力。 4、 疏水作用力 蛋白质分子的极性相互作用是非常不稳定的，蛋白质的稳定性取决于能否保持在一个非极性的环境中。驱动蛋白质折叠的重要力量来自于非极性基团的疏水作用力。在蛋白质中，氨基酸残基非极性侧链之间的疏水作用力是蛋白质折叠成独特的三维结构的主要因素。 5、 二硫键 二硫键是天然存在于蛋白质中唯一的共价侧链交联，它们既能存在于分子内，也能存在于分子间。在单体蛋白质中，二硫键的形成是蛋白质折叠的结果。二硫键的形成能帮助稳定蛋白质的折叠结构。 总之，一个独特的三维蛋白质结构的形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及几个共价二硫键作用的结果。 （四）四级结构 蛋白质的四级结构指几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起所构成的聚合体。 四级结构的稳定性作用力：疏水相互作用，氢键、范德华力等。蛋白质的各级结构关系见图5-7所示 图5-7 蛋白质的各级结构关系 二、蛋白质分类 天然蛋白质的种类繁多，结构复杂，目前对蛋白质的分类是依据蛋白质的子形状、化学组成的不同而进行分类的。 (一)按照蛋白质分子形状不同分类 1.球状蛋白质 分子对称较好，形状接近球状