生物化学总结：生化复习4Pr.docVIP

学习资源交换计划 PAGE 1/ NUMPAGES 2 蛋白质功能 1 一般特征 配体（ligand）：与蛋白质发生可逆结合的分子，可以是各种分子，如蛋白质。 结合位点（binding site）：蛋白质上与ligand结合的位点。结合位点与配体在大小、形状、电荷、疏水性亲水性等性质方面是特异性互补的。（当然这里排除了水，它与蛋白质许多部位有微弱的、非特异性的结合） 蛋白质和配体间的结构适应称为诱导契合（induce fit）。 蛋白质有柔性，主要表现为异构和氨基酸的微小移动。 其它配体结合而导致的构象变化将影响第一配体的结合。 蛋白质和配体的结合可以用配体结合曲线定量描述。Ka称为结合常数（association constant），Kd称为解离常数（dissociation constant）。当配体浓度[L]＝Kd时，一半的结合位点结合上配体。为使90％的位点被结合，[L]需比Kd至少大9倍。 氧结合蛋白（oxygen-binding protein） 2.1 肌红蛋白（myoglobin） 胶体中氧的溶解度极低，因此多细胞大型动物进化出以蛋白质来贮存和运输氧的机制。铁和铜对氧具有较强结合能力。 铁整合在含血红素（heme）辅基（prosthetic group）的蛋白质中。没有一种AA侧链是适合与于氧可逆结合的。 血红素＝1个原卟啉（卟啉的一种；卟啉由4个吡咯和4条次甲桥