生物化学：第六章 酶(1).pptVIP

第六章 酶 目 录 第一节 酶是生物催化剂 一、酶及生物催化剂概念的发展 酶的概念 酶是生活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。 酶是生物体内具有催化活性的，有特殊空间构像的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 　酶是具有催化活性的，有特殊空间构像的生物大分子。 酶与一般的催化剂不同 ①酶的主要成分是蛋白质，酶条件温和。如常温、常压、接近中性的酸碱度。 ②酶的催化效应非常高. ③酶具有高度的专一性，酶对所作用的物质（称为底物）有 严格的选择性， ④酶的催化活性是受到调节和控制的。它的调控方式很多， 包括反馈调节、抑制剂调节、共价修饰调节、酶原激活及 激素控制等。 ⑤酶可催化某些特异的化学反应，体内某些物质的合成只能 由酶促反应完成。 二、酶作用的专一性 1．立体化学专一性 是从底物的立体化学性质来考虑的一种专一性 （1）立体异构专一性： 当底物具有立体异构体时，酶只能作用于其中一种。 （2）几何异构专一性： 有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一，这称为几何异构专一性。 2．非立体化学专一性 如果一种酶不具有立体化学专一性，则可从底物的化学键及组成该键的基团来考虑其专一性。 （1）键专一性：在键专一性中，对酶来说，重要的是连接A和B的键必须“正确” 如：酯酶 （2）基团专一性： 具有基团专一性的酶除了需要有“正确”的化学键以外，还需要基团A和B中的一侧必须“正确” （3）绝对专一性： 具有绝对专一性的酶要求底物的键和A、B都必须严格的“正确” 例：脲酶 消化道内几种蛋白酶的专一性 三、 酶作用专一性机理 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 四、酶的命名和分类 命名：习惯命名；系统命名 习惯命名法 （1）一般采用底物加反应类型而命名，如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等。 （2）对水解酶类，只用底物名称即可，如蔗糖酶、胆碱酯酶、蛋白酶等。 （3）有时在底物名称前冠以酶的来源，如血清谷氨酸-丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶等。 系统命名：如:乳酸脱氢酶称NAD＋：乳酸氧化还原酶（EC 1.1. 1. 27） 第二节　酶的化学本质与结构 二、酶蛋白的结构 酶的活性中心（active center），是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位,又称“活性部位”（active site） 羧肽酶活性中心示意图 必需基团 酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化 作用与底物直接作用的有效基团，故称为活性中 心内的必需基团（essential group）。 ? 酶活性中心外还有一些基团虽然不与底物直接作 用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基 团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间 位置、间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的 作用，这些基团称为活性中心外的必需基团。 三、酶的辅助因子与功能 辅酶:与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价结合）并可用透析方法除去的称为（coenzyme, Co）； 辅基:与酶蛋白结合牢固（一般以共价键结合），不能用透析方法除去的称为（prosthetic group） 辅酶及辅基从其化学本质来看可分为三类： 无机金属元素，如铜、锌、镁、锰、铁等 小分子的有机物，如维生素、铁卟啉等。多数维生素及其衍生物在活细胞中主要是构成许多酶的辅酶或辅基 蛋白质辅酶:如细胞色素 （一）无机离子对酶的作用 ?? 有些酶本质是金属蛋白质，金属离子与酶蛋白牢固结合，如黄嘌呤氧化酶中含Cu2+、Mo3+ ?? 有些酶本身不含金属离子，必须加入金属离子才有活性，称金属活化酶 无机离子在酶分子中的作用有以下几方面： （1）维持酶分子活性构象，甚至参与活性中心 （2）在酶分子中通过本身的氧化还原而传递电子 （3）在酶与底物之间起桥梁作用，将酶与底物连接起来 （4）利用离子的电荷影响酶的活性，如中和电荷等 （二）维生素与辅酶的关系 维生素（vitamin）:是一类维持细胞正常功能所必需的小分子有机化合物，动物体内不能合成或合成不足，必须由食物供应或补充。 （三）蛋白质类辅酶 某些蛋白质起辅酶作用，它们自身不起催化作用，但为某些酶所必需，这些辅酶称基团转移蛋白（group transfer proteins）或蛋白质类辅酶（protein coenzyme） 参与基团转移或氧化还原反应，通过递氢或递电子而起作用。  通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合而成为一种专一性结合酶。但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白构成许多不同专一性的结合酶 ?? 决定酶催化作用的专一性和高效率是酶蛋白部分，而辅酶或辅基在酶促反应中常参与特定的化反应，它们决定酶促反应的类型 四、酶的结构与功能 （一）酶的活性中心与酶作用的专一性 酶作用的专一性主要取决于酶活性中心的结构特