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2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;由于羰基碳-氧双键的靠拢,允许存在共振结构(resonance structure),碳与氮之间的肽键有部分双键性质,由CO-NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平面化,肽键中的4个原子和它相邻的两个α-碳原子多处于同一个平面上。;2005-12-14;肽基的C、O和N原子间的共振相互作用;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;(三)二硫桥的断裂;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;消化道内几种蛋白酶的专一性;2. 化学裂解法;羟胺能专一性地断裂—Asn-Gly—之间的肽键。但专一性不很强,如—Asn-Leu—及—Asn-Ala—键也能部分裂解。;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;(七)肽段在多肽链中次序的决定;(八)二硫桥位置的确定;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2020/12/17;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;凝血酶原是一种糖蛋白。在凝血酶原致活物的催化下,凝血酶原分子中的二个肽键(Arg274-Thr275和Arg323-Ile324)发生断裂,释放出分子量力32000的氨基末端片段.形成有活性的凝血酶。
凝血酶由二条肽链通过一个二硫键交联而成,一条肽键(A链)含49个残基,另一条肽键含259个残基。;纤维蛋白原分子长46nm,分子量为340 000,属纤维状蛋白质。每一分子含6条肽链,这6条肽链两两相同,分三种类,分别称为α链(含600个残基左右)、β链(461个残基)和γ链(410个残基)。整个分子由对称的两部分组成,6条肽链的N末端部分集中在中间。纤维蛋白原分子共含29个二硫键,6条肽链由这些二硫键交联成一个整体分子。肽链的氨基酸之间有顺序同源现象。;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14;羟胺能专一性地断裂—Asn-Gly—之间的肽键。但专一性不很强,如—Asn-Leu—及—Asn-Ala—键也能部分裂解。;2005-12-14;2005-12-14;2005-12-14
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