蛋白质 专题课件.pptVIP

学习文档 3、胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原(collagen),是动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白I、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。下面主要讨论皮肤胶原蛋白（I型）。 腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile strength)，约为20-30kg／mm2， 相当于12号冷拉钢丝的拉力。 学习文档 骨骼中的胶原纤维为骨骼提供基质，在其周围排列着羟基磷灰石(hydroxyapatite)[磷酸钙聚合物Ca10(PO4)6(OH)2]结晶。脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松、向各个方向伸展的胶原纤维。血管亦含有胶原纤维。 胶原蛋白的氨基酸组成与典型的球状蛋白有很大的不同。如皮肤胶原蛋白有含量很高的Gly（33％）和Pro（13％），并含有不常见的氨基酸：羟脯氨酸和羟赖氨酸。催化氨基酸羟化反应的羟化酶需要维生素C的存在。Vc缺乏，易发生牙龈出血、创伤不易愈合等病变。 学习文档 基本单位：原胶原蛋白（可溶的） 原胶原蛋白的分子量300 000, 由3条同样长短的肽链组成缆状的3股螺旋 三股左手螺旋→右手超螺旋 ，长280nm，直径 重复单位：Gly-x-y 每个残基螺旋一圈， 每个残基上升，链间氢键并与螺旋轴垂直。（注：三股螺旋比α 螺旋伸展） （每个Gly残基的N-H与邻链x残基的C=O形成氢键；Hyp残基的-OH也参与链间氢键的形成） 学习文档 胶原蛋白的结构 学习文档 3条α链绞合形成原胶原(tropocollagen)I 型胶原: Gly-Pro-Y / Gly-X-Hyp 体积最小的Gly位于螺旋的内部，Pro和Hyp的侧链位于3股螺旋的表面。 胶原蛋白富含Gly和Pro的性质使得它难以形成α螺旋，但有规 律重复的Gly-Pro-Hyp三联体序列促进了三条胶原蛋白链之间形成 另一种螺旋——三股螺旋。 学习文档 胶原蛋白 学习文档 生物体内胶原蛋白网 学习文档 一、蛋白质变性与功能丢失 　 蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。 当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性（denaturation）。 第七节 蛋白质的变性与折叠 学习文档 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是变性。 他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的和化学的因素所破坏。 这种观点基本上反映了蛋白质变性的本质。 变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏,引起天然构象解体。 学习文档 蛋白质的去折叠或变性 Native state folded Denatured state unfolded unfolding refolding 学习文档 1、生物活性丧失（Inactivation） 2、一些侧链基团暴露 3、物理化学性质改变 易沉淀（热变性、酸变性等） 碱、脲、盐酸胍变性（溶解性很好） 丧失结晶能力 黏度增加、扩散系数降低 CD、紫外、荧光发射光谱等发生明显变化 4、生物化学性质改变 易被蛋白水解酶水解 蛋白质变性过程将导致: 学习文档 导致蛋白质变性的因素 物理因素：加热、冷却、辐射、高压、振荡等 化学因素：强酸、强碱、脲、有机溶剂、疏水 剂、盐酸胍、去污剂、重金属盐等 －－脲、盐酸胍，与多肽链竞争氢键，因而破坏蛋白质二级结构；增加非极性侧链在水中的溶解度，降低三级结构中的疏水作用 －－SDS，破坏蛋白质分子内的疏水作用，使非极性基团暴露 －－极端pH，改变蛋白质分子上的净电荷，引起静电排斥和破坏某些氢键 学习文档 变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。 变性与凝固的应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老；制备活性蛋白和酶制剂…… 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程。 变性蛋白质在除去变性因素后, 可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性, 这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。 学习文档 二、蛋白质折叠的基本规律（特征） 1、一级结构决定高级结构。 －－蛋白质折叠主要是由占据折叠蛋白质内部的氨基酸残基支配的。 2、蛋白质的折