生物化学 酶化学.pptxVIP

会计学;研究历史 1.1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感的物质，这种物质能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖化酶（diastase） 2.巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常使用“酵素”一词（ferment）。 ;3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。 4.1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应，与细胞的活力无关。 ;5.1913年米凯利斯（Michaelis）和门顿（Menten）利用物理化学方法提出了酶促反应的动力学原理—米氏学说，使酶学可以定量研究。 6.1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶（第一个酶结晶），并提出酶是蛋白质的观点。后来陆续得到多种酶的结晶，证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。 ;　7.进入80年代后，核糖酶（ribozyme）、抗体酶、模拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。 　　1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。 　　此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。 ;第一节 通论（General Introduction）;二 酶的催化特征 1 与一般催化剂的相同点 反应前后不变；热力学上允许的反应；缩短到达平衡点的时间;降低分子活化能。 2 催化特征（与一般催化剂的相同点） 高效的催化性(108-1012/103)；高度的专一性；活性的可调性；代谢性；对环境非常敏感。 3专一性特点 专一性：对底物的选择性要求。 类型 结构专一（键专一、基团专一、底物专一） 立体异构的专一（几何异构；旋光异构） ;催化剂;锁钥学说（Lock and key model);三点附着学说(Three point attachment theory); 酶与底物结合的诱导契合学说示意图 ;第二节 酶的分类和命名;二 酶的国际系统分类法 1 原则 大类-亚类-亚亚类-序号 ;分类 按反应的类型★ 　（1）氧化还原酶 　（2）转移酶 　（3）水解酶 　（4）裂合酶 　（5）异构酶 　（6）合成酶;1.氧化还原酶 　　催化氧化还原反应，量最大的一类酶，具氧化、产能、解毒功能。通式：AH2+B→BH2+A;2.移换酶类 催化功能基团的转移反应， 也叫转移酶 通式：AR+B→BR+A ;3、水解酶类 　　催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪酶等。 通式：AB+H2O→AH+BOH;4、裂合酶类 催化从底物上???去一个小分子而留下双键的反应或其逆反应。通式： AB→A+B 包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚类。;5、异构酶类 催化同分异构体之间的相互转化。通式：A→B 其中：A、B为同分异构 包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚类。 ;6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi 　或 A+B→AB+AMP+PPi 共5个亚类。 ;第20页/共155页;第21页/共155页;第22页/共155页;第23页/共155页;归纳：氧 转 水 裂 异 合;（二）按酶的结构分类 　1.单体酶 　由一条肽链构成的酶称为单体酶 　2.寡聚酶： 　由多条肽链以非共价键结合而成的酶 　3.多酶体系： 　一些功能相关的酶组织在一起，形成一个酶系 　4.多酶融合(复合)体： 一条肽链上有多种酶活性，称为多酶复合体;（三）按化学组成 单纯酶及结合酶 单??酶：完全由蛋白质（氨基酸）组成，无辅助因子。属简单蛋白质，如水解酶 ;结合酶：属结合蛋白，除蛋白质外，还有非蛋白部分 辅助因子：金属离子或有机小分子 酶蛋白决定酶的专一性；辅助因子决定催化反 应性质和基团电子等传递;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;第三节 酶催化作用的结构基础;酶分子结构特征;酶活性中心的示意图;; 活性中心的氨基酸按功能可分为： 结合部位： 负责识别特定的底物并与之结合。它们决定了酶的底物专一性。;催化部位： 起催化作用的，底物的敏感键在此被切断或形成新键，并生成产物。 ;Asp;3 活性中心的研究方法 1.酶分子侧链基团修饰法 (1)非共价特异修饰法： (2)特异性共价修饰法 (3)亲和标记法;2.动力学参数测定方法 3.X－射线晶体结构分析法 4.定点诱变法 ;二 酶原及酶原的激活