生物化学课件：第四章酶学.ppt

第三章 酶* 酶的化学本质和催化特性 酶的组成和结构特点 酶的分类和命名 酶的活性中心及专一性 酶的作用机理 酶促反应动力学 几种重要的酶 1.酶的化学本质和催化特性 1.1 酶的概念 生物细胞产生的具有催化功能的蛋白质 80年代 T.Cech and S.Altman L19RNA 活细胞产生的具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。 依据 p94 辅助因子包括金属离子和小分子有机物质，根据辅因子与酶蛋白的结合紧密程度可将其分为 辅酶与辅基 辅基： 以共价键与酶蛋白牢固结合，不能用透析的方法除去的小分子物质 较少，铁卟啉，FAD,FMN 注意：二者之间并没有严格界限 寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基 可以是相同的也可以是不同的，亚基之间以 非共价键结合，彼此很容易分开 如：3-磷酸甘油醛脱氢酶 3.酶的分类与命名 3.1 酶的命名 (1)习惯命名法: 3.1 酶的命名 (2)国际系统命名法 1961 国际酶学会议 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称: 谷丙转氨酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸 系统名称: 丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 3.2 酶的分类 国际酶学委员会制定的“国际系统分类法”将酶按其催化的反应性质分为六大类 所有的酶按其反应类型均可归入六大类,每种酶均有自己的编号 3.3 酶的编号 酶的编号是将所有的酶按其催化的反应性质分为六大类后进行的，如乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27）催化下列反应: CH3CHCOOH + NAD+ OH CH3COCOOH+NADH+H+ 4.1 酶的活性中心及专一性 活性中心： 酶分子上直接与底物结合，并起催化作用的部位，叫酶的…. 结合部位 催化部位 酶活性中心基团都属于必需基团，但也可能包含一些对维持酶活性所需空间构象起作用的非活性中心部位。 必需基团（essential group）: 酶分子中与酶活性密切相关的化学基团，经化学修饰（酰化、烷化），使活性丧失，称为酶的必需基团， 4.3 酶的专一性机理 诱导契合学说（induced-fit theory）  1958 Koshland 5.2 中间产物学说 5.2 中间产物学说 ES——酶与底物复合物 E+S ES E+P 证据：已获得ES结晶 X线衍射法描出ES图象 5.3 酶高效催化的因素(了解） 1.“邻近”和“定向”效应 2.张力学说(底物分子的形变与诱导契合） 3.共价催化 4.酸碱催化 5.微环境 6. 酶促反应动力学 酶促反应动力学 就是在化学反应动力学的基础上，讨论酶促反应的速度以及影响反应速度的因素。 基本概念 底物（S）——受酶催化的物质 产物（P）——化学反应的最终生成物 酶促反应速度的测量（二种方法）： 测定单位时间内底物的消耗量 测定单位时间内产物的生成量(较为准确) 6. 影响酶促反应的因素 酶浓度 底物浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂 6.1 影响酶促反应的因素—酶浓度 6.2 影响酶促反应的因素--底物浓度 中间产物学说-米氏方程 1913 Michaelis 和 Menten 反应速度和底物浓度----米氏方程 中间产物学说-米氏方程 三点假设： 1.测定速度为初速度 2.底物浓度显著大于酶浓度 3.ES有一动态平衡 米氏方程特点 当[S]低时，Km[S]，[S]可忽略不计。 则：V与[S]成正比关系，符合一级反应。 米氏方程特点 当[S]高时，K