生物化学-第三章中.pptVIP

四 酶活性的调节控制 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节或变构调节。 具有这种调节作用的酶，称为别构酶 能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂。 (一)别构调节 别构效应（allosteric effect）：又称为变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂（变构效用剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。 变构酶与变构剂的结合—非共价、专一性 别构剂： 正别构剂---别构激活剂 负别构剂---别构抑制剂 别构酶均为寡聚酶，除活性部位外，还有可以同效应物（调节物）结合的调节部位. (二)别构酶 别构酶的调控方式有四类： 正协同效应: 酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力加强，v-[S]曲线为S形。 负协同效应：酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力减弱，v-[S]曲线为平坦的双曲线。 同促效应 别构酶的调控方式有四类： 可用协同指数(饱和比值)Rs ( [S]90%V/[S]10%V 来定量地区分三种酶：Rs等于81为米氏酶，小于81则有正协同效应，大于81为负协同效应。 (v=nV，则[S]=[n/(1-n )]Km) 准确的方法Hill系数法([S]90%V/[S]10%V= 811/n n