生物大分子的结构与功能.pptVIP

三、蛋白质的二级结构（secondary structure） 二级结构：多肽链中各原子在局部空间或一段肽链的氨基酸残基的空间排布方式。为主链构象，不涉及侧链构象。 肽单元（peptide unit）或肽键平面：1925年L.Pauling和R.B.Corey等用X线衍射分析肽键的C—N键长时发现其键长为0.132nm,不同于C—N单键键长0.149nm,也不同于C=N双键键长0.127nm.介于二者之间,故其有一定程度的双键性能,C与N不能以C—N为轴心自由旋转。参与肽键的6 个原子Cα1、C、O、N、H、 Cα2 被约束于一个平面上，称为肽键平面，为形成二级结构的基础。 蛋白质α螺旋结构(α-helix) Pauling and Corey提出。 右手螺旋(顺时针)。 肽链的主链形成紧密的螺旋,侧链伸向外侧，每一圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升一圈的距离(螺距)为3.6×0.15=0.54nm. 螺旋通过氢键维持稳定。第一个肽键的NH和第四个肽键的CO形成氢键,第n个肽键的NH和第n+3个肽键的CO形成氢键。 α螺旋结构形成的限制因素: 凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H,不可能形成氢键。 静电斥力。若一段肽链有多个Glu或Asp相邻,则因pH=7.0时都带负电荷,防碍α螺旋的形成;同样多个碱