《生物化学》教学大纲（本科）.docxVIP

PAGE PAGE 53 生物化学 一、课程简介 生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是临床医学专业的学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学的专业课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和预防疾病奠定扎实的基础。作为一门基础医学的必修课程，它讲述正常人体内生物大分子的化学变化及其异常时所致疾病的相关问题，与医学有着密切联系。本门学科为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了掌握与医学有关的如糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等各种物质代谢之外，还要学好核酸、蛋白质等生物大分子的结构和功能，同时要了解物质代谢调节的机制等，更重要的是要学会用生物化学的原理来解释临床的常见疾病，即在分子水平上认识其病因。作为医学生，学习好生物化学，有助于了解机体的正常代谢过程和疾病发生的本源，有助于从分子水平上发现和寻找预防和治疗疾病的方法。通过本课程的学习，培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力，培养学生相互沟通和团结协作的能力。本大纲围绕口腔医学专业的培养目标，结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的掌握内容和了解内容。 二、理论教学内容 绪论 了解内容：生物化学研究的主要内容；生物化学在医学中的重要地位；生物化学发展史。 蛋白质的结构与功能 掌握内容：蛋白质元素组成特点；L-α-氨基酸结构通式和分类、20 种氨基酸的英文名词及三字符号；氨基酸的理化性质：两性解离、等电点；肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽；蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响；蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣；蛋白质的四级结构；蛋白质一级结构与功能的关系：分子病；蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病；蛋白质的理化性质：两性解离和等电点、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收（280nm）和呈色反应；常用蛋白质分离纯化技术：电泳、层析。 了解内容：硒代半胱氨酸；蛋白质分类；蛋白质家族，同源蛋白质和超家族；常用蛋白质分离纯化技术：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，超速离心；多肽链中氨基酸的序列分析： Edman 降解法；蛋白质空间结构测定。 核酸的结构与功能 掌握内容：核酸的化学组成：碱基、戊糖、核苷；核苷酸：结构、命名；核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式、核苷酸序列、多核苷酸链的方向；DNA 的二级结构--双螺旋结构模型：Chargaff 规则，B-DNA 双螺旋结构模型要点，DNA 双螺旋结构的多样性；DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA 的超螺旋结构，原核生物 DNA 的高级结构，DNA 在真核生物细胞核内的组装--核小体。DNA 的功能；RNA 的结构与功能：mRNA 结构与功能--hnRNA，mRNA的结构特点；tRNA 结构与功能--稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构；rRNA结构与功能--真核及原核生物核蛋白体的组成；核酶的概念；核酸的理化性质：紫外吸收（260nm）； DNA 的变性：概念、解链曲线、Tm 值、增色效应；DNA 的复性与分子杂交。 了解内容：Z-DNA；非编码 RNA：IncRNA，sncRNA：核内小 RNA、核仁小 RNA、胞质小 RNA、 siRNA、miRNA；核酸酶：DNA 酶、RNA 酶、内切酶、外切酶。 酶 掌握内容：酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用；酶的分子结构：酶活性中心，必需基团，结合基团，催化基团，酶活性中心以外必需基团；同工酶：概念，LDH 同工酶谱的变化及意义；酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性，不稳定性；酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化；酶促反应动力学：酶-底物复合物；米—曼氏方程式--Km 与 Vm 的意义；底物浓度对反应速度的影响--Km、Vmax 测定法；酶浓度对反应速度的影响；最适温度，最适 pH；抑制剂对酶促反应速度的影响--不可逆抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点；激活剂对反应速度的影响--必需激活剂，非必需激活剂；酶活性测定及酶活性单位；酶的调节：酶活性的调节--酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义；酶含量的调节--酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。 了解内容：酶的分类与命名；酶与医学的关系。 糖代谢 掌握内容：糖代谢