生化第四章酶.pptVIP

四.酶专一性的机制 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 1.锁钥假说(lock and key hypothesis) 第29页，共78页，编辑于2022年，星期日 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 2.诱导契合假说（induced–fit hypothesis) 第30页，共78页，编辑于2022年，星期日 第六节、酶促反应动力学 一.底物浓度对酶促反应速度影响 底物浓度对酶促反应速度影响 在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示： 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值时，底物浓度增加，反应速度增加，表现为混合级反应特征 当底物浓度，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 第31页，共78页，编辑于2022年，星期日 二.米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 第32页，共78页，编辑于2022年，星期日 三