北京大学《生物化学》课件-第3章-酶.pdfVIP

第 三 章 酶 (Chapter 3 Enzyme) 北京大学《生物化学》 本 章 掌 握 内 容 1. 掌握酶的活性中心特点。 2. 掌握米氏方程的含义及动力学常数的意义。 3. 掌握竞争性、反竞争性以及非竞争性抑制作用的动力学 特点。 4. 掌握别构酶的动力学特征。 5. 掌握下列概念： 酶；酶的活性中心；高度特异性；可逆性抑制作用；别 构酶；酶原；同工酶；酶活性；酶比活性；核酶。 什么是酶？ 酶是一类由活细胞产生，对其特异性底物 具有高效催化作用的蛋白质。 酶的研究历史 酶的研究历史是生物化学的发展史，酶作为 最主要的生物催化剂，其研究历史已有150 多年。  In 1930s ，people found ： 麦芽提取液可以将淀粉转化为糖。  In 1857 ，Louis Pasteur found： 只有活的酵母细胞才能进行发酵，细胞如果死亡，发 酵也就终止。  In 1897 ，Eduard Buchner proved: 无细胞的酵母提取液可催化糖发酵生成醇的反应。  In 1926 , James Sumner proved: 酶的化学本质是蛋白质 。  In 1982，Cech found: RNA也具有酶一样的催化活性，赋予了它一个专门的名 字,即核酶(ribozyme) 。  In 1986, Schultz and Lerner ： 研制成功抗体酶。  In 1995 , Jack W. Szostak found: 具有DNA连接酶活性的DNA片段，称其为脱氧核酶 （deoxyribozyme) 。 第一节 酶的分子结构 一、酶的分子组成 单纯酶 （simple enzyme) 结合酶 （conjugated enzyme) 蛋白质部分：酶蛋白 （apoenzyme) 全酶 小分子有机化合物 （holoenzyme) 辅因子 (cofactor) 金属离子 （一）金属离子作为辅因子 金属酶 金属离子 结合紧密，不易丢失 金属活化酶 结合疏松，但是酶活性所必须 金属离子的作用 • 稳定酶蛋白的构象。 • 参与催化反应，传递电子。 • 酶和底物之间发挥桥梁作用。 • 中和负电荷，降低静电斥力。 （二）小分子有机化合物作为辅因子 B族维生素、血红素等。 小分子有机化合物的作用 载体的作用，传递电子、质子及其他基团。 （三）辅因子的分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度不同） 辅酶（coenzyme) 与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。 辅基（prosthetic group) 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 （四）结合酶中各部分的作用  结合酶中只有全酶才能发挥酶的催化活性。  结合酶中酶蛋白决定了反应的专一性，辅因子决定了 反应的种类和性质。  结合酶种类繁多，但它们的辅因子却为数不多。 二、酶的活性中心 （一）必需基团 酶分子中与