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酶的钝化
酶在合适的条件下催化物质反应时间久了,会出现催化效率下降的现象,称为酶的钝化。
酶的钝化实质上就是酶活性的降低或者说是丧失,导致酶钝化的原因有很多,如竞争性抑制等。也就是说另外一种物质跟酶要催化的底物发生了竞争,致使底物没法跟酶接触,从而反应下降或者停止。表现出来的就是酶催化的反应的速率下降。
竞争性抑制:
抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用,互相排斥,已结合底物的ES复合体,不能再结合I。同样已结合抑制剂的EI复合体,不能再结合S(如图)。
抑制剂I在化学结构上与底物S个相似,能与底物S竞争酶E分子活性中心的结合基团,因此,抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比,加大底物浓度,可使抑制作用减弱。
例如,丙二酸、苹果酸及草酰乙酸皆和琥珀酸的结构相似,是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂(如图)。
很多药物都是酶的竞争性抑制剂。
非竞争性抑制:
抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关,既不排斥,也不促进结合,抑制剂I可以和酶E结合生成EI,也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后,仍可与I结合生成ESI,但一旦形成ESI复合物,再不能释放形成产物P(如图)。
I和S在结构上一般无相似之处,I常与酶分子上结合基团以外的化学基团结合,这种结合并不影响底物和酶的结合,增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。
但加热后酶的失活也能视作为一种酶的钝化作用。
例、下图Ⅰ所示,正常情况下底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化。Ⅱ、Ⅲ所示酶的竞争性和非竞争性抑制剂抑制酶活性的示意图。下列说法错误的是( )
A.图Ⅰ说明酶的催化作用具有专一性
B.青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似,故其能抑制细胞的合成,其原理符合图Ⅲ所示
C.随着底物浓度升高,抑制效力变得越来越小,原因可能是底物与酶活性位点结合机会增大
D.非竞争性抑制剂会使酶的空间结构发生改变导致底物不能与之结合
解析:青霉素与细菌合成细胞壁的底物结构相似,青霉素作为竞争性抑制剂抑制酶活性,符合图Ⅱ所示,D错误。故答案为B。
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