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生物化学;章 次;教学内容;1.酶的概念 2.酶的发现 3.酶与一般催化剂的异同 3.1 相同点—具有一般催化剂的特性 3.2 不同点—酶催化作用的特点 ;1.酶（Enzyme） 酶：是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和 Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。;2. 酶的研究历史;3.1 酶和一般催化剂的共性 1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是 不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。;3.2 酶作为生物催化剂的特性;酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。;４．酶易失活;二、酶的命名和分类 ;1. 根据酶的组成成分;2. 根据酶的结构特点及分子组成形式;3. 根据酶的存在状态;1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。; 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ==A-B + ADP + Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸; 1.习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。;2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出）;乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27;三、酶的化学本质; 除少数酶（核酶）外，绝大多数酶是有催化能力的蛋白质，依据(选讲）;四、酶的结构与功能的关系;1. 活性部位和必需基团;酶; 酶原激活实际上是酶的活性中心形成或 暴露的过程。 ; 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧肽酶、弹性蛋白酶在它们初分泌时都是以无活性的酶原形式存在，在一定条件下才转化成相应的酶。 ; 酶原激活的生理意义 在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。 ;3. 同工酶(isoenzyme);（二）酶的活性与高级结构的关系;五、酶的作用机制; 一个化学反应要能够发生，关键的是反应体系 中的分子必须具备一定能量即分子处于活化状 态，活化分子比一般分子多含的能量就称为活 化能。 反应体系中活化分子越多，反应就越快。因此， 设法增加活化分子数量，是加快化学反应的唯 一途径。 增加反应体系的活化分子数有两条途径:一是 向反应体系中加入能量 ，如通过加热、加压、 光照等，另一途径是降低反应活化能。 酶的作用就在于降低化学反应活化能。;酶的催化作用与分子活化能;; 酶如何降低化学反应的活化能 ：中间产物学说;酶作用专一性; 相对专一性（族专一性）：可作用于一类或一些结构很相似的底物。;(a)“三点结合”的催化理论;（b）锁钥学说：;（c）诱导契合学说;1、底物与酶的邻近效应和定向效应 2、底物分子的形变和扭曲 3、共价催化 4、酸碱催化 5.金属离子的作用 6.活性部位的微环境的影响;六、酶促反应动力学;（一）酶反应速度的测量;酶促反应动力学(kinet