水处理生物学第六章.pptVIP

（2）相对特异性： 作用于一类化合物或一种化学键。如脂肪酶、磷酸酶和蛋白水解酶等。有些酶作用于底物时，对键两端的基团的要求程度不同，对其中一个要求严，对另一个要求不严(基团专一性)；或是有的只要求作用于一类化学键，对键两端的基团无严格要求(键专一性)。 （3）立体异构特异性： 只能催化一种立体异构体进行反应。如： L-乳酸脱氢酶：作用于L-乳酸 延胡索酸酶：作用于反式的丁烯二酸 D、L是一种相对构型，不表示旋光性，旋光性用（＋），（－）表示，在氨基酸和糖类构型中的标记中，一般采用D/L法。 当前第30页\共有74页\编于星期四\18点 乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应 当前第31页\共有74页\编于星期四\18点 组 HO CH3 COOH HOOC CH3 OH L（-）乳酸 D（+）乳酸 （与LDH契合） （不能在LDH中的三点结合） 只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型又完全适应的化合物，才能作为酶的底物 L- 乳酸脱氢酶的催化作用特异性 组 精 精 酶专一性的3种假说，诱导契合假说普遍接受。 当前第32页\共有74页\编于星期四\18点 （三）酶促反应的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节： 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 当前第33页\共有74页\编于星期四\18点 (四)反应条件温和：常温、常压、中性。酶对环境条件极为敏感，容易失活。 (五) 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关，有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质(辅酶、辅基及金属离子)与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。 (六) 酶对环境条件变化极为敏感 当前第34页\共有74页\编于星期四\18点 酶的活性 酶活力（enzyme activity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。 酶的含量一般很少，很难用重量或体积表示，因而常采用酶活性表示酶的含量。 酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。测定酶活力实际就是测定酶促反应的速度。酶促反应速度可用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。在一般的酶促反应体系中，底物往往是过量的，测定初速度时，底物减少量占总量的极少部分，不易准确检测，而产物则是从无到有，只要测定方法灵敏，就可准确测定。因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适. 当前第35页\共有74页\编于星期四\18点 按照国际酶学会议的规定，1个酶活力单位是指在25℃、测量的最适条件（指最适pH等）下，1min内能引起1μmol底物转化的酶量。而术语酶活力指的是溶液或组织提取液中总的酶单位数，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1min内能水解酪蛋白产生1μg酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1h内能液化1g淀粉的酶量为1个单位，等等。在测定酶活力时，对反应温度、pH、底物浓度、作用时间都有统一规定，以便同类产品互相比较。 比酶活性：单位量酶蛋白所具有的酶活性单位数 当前第36页\共有74页\编于星期四\18点 二、酶促反应的机制 （一）酶-底物复合物的形成 Lock and key model —— 1894 by Emil Fischer（锁钥假说） 当前第37页\共有74页\编于星期四\18点 E E-S复合物 b 诱导契合假说(induced-fit hypothesis) S 当前第38页\共有74页\编于星期四\18点 酶与底物的结合不是锁与钥匙式(lock and key theory)的机械关系，而是在相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。 酶的构象改变有利于底物的结合；底物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态 当前第39页\共有74页\编于星期四\18点 己糖激酶与D-葡萄糖经诱导契合生成复合物 当前第40页\共有74页\编于星期四\18点 影响酶促反应速度的因素： 底物浓度[S] 酶浓度[E] 反应温度 pH 抑制剂I 激活剂A 当前第41页\共有74页\编于星期四\18点 一 底物浓度对酶促反应速度的影响 v Vm 0.3 0.2 Vm 2 0.1 [S]与v关系： 当[S]很低时，[S]?与v?成比例-- 一级反应 当[S