王镜岩《生物化学》名词解释.docxVIP

生物化学作为生命科学的基础学科，其名词概念是理解复杂生命活动的基石。以下基于王镜岩教授《生物化学》教材的经典阐述，对部分核心名词进行解释，旨在帮助学习者准确把握其内涵。

一、生物分子的结构与功能

氨基酸（AminoAcid）

氨基酸是构成蛋白质的基本单位，同时在生物体内也参与多种重要的生理过程。其分子结构的共同特点是，在α-碳原子上同时连接有一个氨基（-NH?）和一个羧基（-COOH），此外还连有一个氢原子和一个侧链基团（R基团）。不同氨基酸的R基团结构各异，这不仅决定了它们的物理化学性质（如极性、电荷、大小、疏水性等），也对由其组成的蛋白质的结构和功能产生深远影响。生物体中构成蛋白质的常见氨基酸有二十种，除甘氨酸外，其余均为L-α-氨基酸。

肽键（PeptideBond）

肽键是蛋白质分子中连接氨基酸残基的主要共价键。它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基通过脱水缩合反应形成的酰胺键（-CO-NH-）。肽键具有部分双键的性质，使得相关的六个原子（Cα、C、O、N、H、Cα）共处一个平面（肽平面），且C-N键的旋转受到一定限制，这为蛋白质复杂的三维结构奠定了基础。

蛋白质一级结构（PrimaryStructureofProtein）

蛋白质的一级结构指的是多肽链中氨基酸残基的排列顺序，以及二硫键的数目和位置。这种顺序是由编码该蛋白质的基因中的核苷酸序列所决定的。一级结构是蛋白质分子结构的基础，包含了指导蛋白质分子形成更高层次结构（二级、三级、四级结构）的全部信息。任何一级结构的改变，哪怕是一个氨基酸残基的替换、缺失或增加，都可能导致蛋白质结构和功能的改变，甚至丧失活性。

蛋白质二级结构（SecondaryStructureofProtein）

蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子在局部区域内通过氢键等次级键的作用形成的有规则重复的空间排布。常见的二级结构类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。α-螺旋是指主链围绕中心轴呈右手螺旋上升，每个螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，相邻螺圈之间通过肽键上的N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，以维持螺旋结构的稳定。β-折叠则是由多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，相邻肽链之间通过氢键连接，可平行排列或反平行排列。

酶（Enzyme）

酶是由活细胞产生的、具有催化活性的生物催化剂，其化学本质大多是蛋白质，少数为RNA（核酶）。酶的催化作用具有高效性、专一性（对底物结构的选择性）、反应条件温和（通常在常温、常压和近中性pH条件下发挥作用）以及可调节性等特点。酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，但不改变反应的平衡点。酶分子中存在一个或多个特定的活性中心，是酶与底物结合并催化反应的关键部位。

米氏常数（Michaelisconstant,Km）

米氏常数是酶促反应动力学中的一个重要参数，其物理意义是当酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。Km值是酶对其底物亲和力的一种量度，Km值越小，表明酶对底物的亲和力越大，即酶在较低底物浓度下就能有效地催化反应。Km值是酶的特征性常数之一，其大小主要取决于酶的结构、底物的性质以及反应环境（如温度、pH等），而与酶浓度无关。

二、物质代谢

糖酵解（Glycolysis）

糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为丙酮酸，并伴随着少量ATP生成的过程。这一过程在细胞质中进行，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解途径。糖酵解的总反应可概括为葡萄糖经过一系列酶促反应，最终生成两分子丙酮酸（或乳酸，在某些厌氧生物或组织中）和两分子ATP。糖酵解不仅是机体在缺氧情况下获取能量的重要方式，其中间产物也是多种物质（如氨基酸、脂肪酸、核苷酸）合成的前体。

三羧酸循环（TricarboxylicAcidCycle,TCAcycle）

三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环，是需氧生物体内普遍存在的代谢途径。它是在线粒体基质中进行的，以乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸为起始，经过一系列氧化脱羧和能量转换反应，最终重新生成草酰乙酸，构成一个循环。三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内彻底氧化分解的共同途径和枢纽，通过该循环，乙酰辅酶A被彻底氧化为CO?和H?O，同时产生大量的还原当量（NADH和FADH?），这些还原当量通过呼吸链进一步氧化磷酸化生成ATP，为机体提供主要的能量。

氧化磷酸化（OxidativePhosphorylation）

氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中伴随着ADP磷酸化生成ATP的过程，是需氧生物产生ATP的主要方式。该过程发生在线粒体内膜上，其本质是将电子传递过程中释放的自由能驱动ADP与无机磷酸（Pi）结合生成ATP。电子从NADH或FADH?