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第三章酶与维生素

Chapter3EnzymeandVitamin;主要内容

一、酶的概念

二、酶的催化特性

三、酶的分类与命名

四、酶的结构与功能的关系

五、酶的催化机理

六、酶活力测定

七、酶促反应动力学

八、酶的调节

九、维生素与辅酶;教学目的:

1.掌握酶的概念及催化特性

2.了解酶的分类及结构与功能的关系

3.掌握酶促反应的机理及其动力学

4.了解一些重要的酶类

5.了解酶的调节方式

6.掌握维生素的重要的辅酶形式

教学重点难点:

酶的催化机理及酶促反应动力学

教学课时:10;酶的研究历史;（一）酶与一般催化剂的共同点：

①能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应；

②能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点；

③一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。;（二）酶的催化特性;催化反应历程;2、酶作用的专一性;3、酶易变性失活

酶的反应条件温和，低温、高温、强酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变酶活性。

4、酶的活性受到调节控制

许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。

5、酶的活性与辅酶、辅基和金属离子有关

;4.裂解酶：催化一种化合物裂解成两种化合物及其逆反应的酶

ABA+B

5.异构酶：催化同分异构体相互转变的酶

AB

6.合成酶：催化由ATP提供能量、两种或两种以上物质合成一种物质的反应的酶

A+B+ATPAB+ADP+Pi;国际生化协会（IUB）酶学委员会（EC）将每一大类酶分为几个亚类，每一亚类又分为几个亚亚类，最后，再把属于每一个亚亚类的各种酶按顺序排好，分别给一个编号排成的一个表称为“酶表”。

如：乳酸脱氢酶EC1.1.1.27

一切新发现的酶都能按照这个系统得到适当的编号，而不破坏原来的系统。;（二）按酶的组成分类

;由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶。与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。

一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。

一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶，分别催化不同底物进行同一类反应。

;辅酶（辅基）在酶中所起的作用：

⑴运载氢原子或电子，参与氧化还原反应；

⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移；

(3)与反应类型有关。;（三）按酶蛋白分子的特点分类

1.单体酶：只有一条肽链的酶。

如：水解酶

2.寡聚酶：由几个或多个亚基（相同或不同肽链）以非共价键结合形成的酶。

如：磷酸化酶a(含4个亚基)

3.多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复合酶。

如：丙酮酸脱氢酶复合物;（四）酶的命名;酶的活性中心;结合基团

活性中心内必需基团

催化基团

活性中心外必需基团;酶原激活的机制为：

酶原分子的一级结构改变，导致其空间结构发生变化，使催化活性中心得以形成，于是无活性的酶原就转变为有活性的酶。

酶以酶原形式存在的生理意义在于：

保护自身组织细胞不被酶水解消化；保证正常的生理功能顺利进行。;五、酶的作用机制（催化机理）;S*;中间产物学说的证据：

电子显微镜观察到了核酸聚合酶与核酸结合而成的复合物；

根据酶和底物反应前后的光谱变化，可证明中间产物的存在；

D-氨基酸氧化酶与D-氨基酸结合而成的复合物已被分离、结晶出来。

;（三）诱导契合学说

1890年，EmilFischer提出“锁钥学说”：底物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中间产物。;1958年，Koshland提出“诱导契合学说”：酶活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。

;（四）过渡态理论

20世纪40年代，Pauling提出过渡态理论：酶与底物的过渡态互补，亲和力最强，释放出结合能使ES的过渡态能级降低，有利于底物分子跨越能垒，使酶促反