医学细胞生物学-第七章 细胞骨架.pptVIP

第七章 细胞骨架（P166） 1928年，Koltzoff提出细胞骨架的原是概念。 1963年, Slauterback首先在水螅的刺细胞中发现微管。 在真核细胞的质中具有纤维蛋白形成的网架系统，包括微管、微丝和中间纤维，对细胞起着支撑和运动作用，并参与信息传递和营养物质运送的功能，称为细胞骨架。具有弥散性、整体性和变动性特征。 微管 直径 22（15-25）nm 细胞骨架 微丝 直径 7（5-8）nm 中间纤维 直径 10（8-12）nm 细胞核内有核骨架（在细胞核讲述） 第一节 微管 一、形态结构 中空圆柱状，长短不一，中央腔直径15nm。 二、微管的组装 α微管蛋白 β微管蛋白 异二聚体 13条原纤维围成圆柱状， 加上微管相关蛋白，形 成完整的系统。 有极性 有踏车现象 有蛋白库 微管的组装 三、结合蛋白 微管相关蛋白：稳定MT。 Tau蛋白：诱导MT聚合。 臂蛋白（动位蛋白）：是ATP酶，产生能量供运动之用。 有许多因素影响其组装或解聚： 四、微管的功能及与其他细胞结构的关系 （一）主要功能 1、支架作用 2、参与细胞的收缩和伪足运动 3、参与细胞器移位 4、参与细胞内的物质运输 （二）微管与其它结构的关系 1、与细胞核关系 2、与线粒体关系 3、与高尔基复合体关系 4、与游离核糖体关系 5、与细胞膜关系 五、微管与细胞病理 老年性痴呆症 神经细胞内发现有大 量扭曲变形的MT 肿瘤细胞 MT减少 MT与病毒 被感染病毒的细胞， MT明显增多 第二节 微丝 具有运动功能，非对称性的细胞内微丝尤为发达。微丝有两种： 一种位于质膜下疏松网状，可被细胞松弛素B破坏。 另一种由平行的微丝组成鞘或粗纤维不能被细胞松弛素B破坏。 一、微丝的主要成分是肌动蛋白 肌动蛋白的结构和微丝的组装 单体：球状肌动蛋白（G-actin） 多聚体：纤维状肌动蛋白（F-actin）。双股纤维肌动蛋白螺旋组成微丝，有极性。 肌动蛋白踏车现象由ATP功能大约70％actin是游离单体或者与其它蛋白质结合成为小的复合体，形成蛋白库。 在游离的actin分子与MF之间存在着动态平衡。 二、肌动蛋白的结合蛋白 结合蛋白与actin结合，控制着actin的构型和行为。 举例如下： （一）收缩蛋白 肌球蛋白与actin结合，共同参与细胞运动。 肌球蛋白经轻链酶磷酸化露出它与actin的结合位点。 （二）调节蛋白 1、原肌球蛋白 在Ca 2＋浓度提高时，原肌球蛋白脱开，由关闭位→ 启动位，使肌动蛋白露出与肌球蛋白结合的位点。 2、钙调蛋白 引起肌球蛋白轻链磷酸化，肌球蛋白聚合成丝与肌动蛋白相互作用，ATP功能，保证actin与肌球蛋白产生滑动。 （三）交联蛋白 如细丝蛋白头头相接的弯曲分子，尾部与两条MF相连接，使MF成立体交叉的三维网络，可抵御外界压力。 又如血影蛋白 位于红细胞质膜下通过锚蛋白连接大的越膜蛋白——带Ⅲ蛋白，使红细胞维持形状并能弯曲通过非常小的毛细血管。 再如：稳定微绒毛的支架纤维状肌动蛋白的结合蛋白。 绒毛蛋白 丝束蛋白 （四）抑制蛋白 游离actin与抑制蛋白结合，阻止其聚合，在特定条件下，抑制蛋白脱落，使actin聚合组装成MF执行其功能。 （五）截断蛋白 插入到MF的亚基之间，并形成一个帽，使MF断开，三维结构的MF网络崩解，使凝胶转化位溶胶，产生流动。 可见，MF系统G-actin与F-actin处于动态平衡之中，这种平衡受到某些特异地结合于G-actin或F-actin的结合蛋白的影响和调控，产生各种功能。 三、MF的功能 1、支架作用 2、运动功能 3、与其他细胞器连接 4、参与细胞内信号传递 5、蛋白质合成的支架，mRNA锚定在MF上，才能进行多肽合成。 第三节 中间纤维 直径约10nm，又称为10纳米纤维。 一、中间纤维的类型 1、角蛋白 2、结蛋白 3、波形蛋白 4、神经