动物防御素研究进展.pdfVIP

第 31卷 第 3期 家畜生态学报 Vo1．31NO．3 2010年 5月 ActaEcologiaeAnimalisDomastici May2010 动物防御素研究进展 高小艳 ，刘顺德 ，王长法 ，何洪彬 (1．宁夏大学农业科学院，宁夏 银川 750021；2．山东省农业科学院奶牛研究中心，山东 济南 250100) [摘 要] 防御素是生物体先天性免疫防御系统的重要组成成份 ，是宿主抵抗外界病原微生 物入侵的第一道防线。动物防御素 因具有抗茵谱广、抗茵机制特殊、无残 留、对 自身细胞没有 伤害等特点，在畜禽生产 中具有广阔的应用前景。 [关键词] 动物防御素；分类 ；结构 ；功能 [中图分类号] $811．5 [文献标识码] A [文章编号] 1004—5228(2010)03—0080—04 以抵御蛋 白酶的水解_l2]，因而防御素可在富含蛋白 1 动物源防御素的分类 酶的环境中保持其活性，这也是 a一防御素 区别于其 防御素是广泛分布于动物和植物界的一类富含 他防御素的特征之一。 半胱氨酸的阳离子小肽，在动物界主要由动物 中性 a一防御素的前体一般 由87～97个氨基酸残基 粒细胞和上皮细胞产生，属于内源性防御素家族 中 组成 ，其中包括氨基末端的信号肽、前片段和羧基末 的一员，它多由29～54个氨基酸组成 ，分子量约为 端的成熟肽，成熟肽之后紧随终止密码子 。信号肽 3000～5000道尔顿，包括 6～8个保守 的半胱氨 由19个氨基酸残基组成 ，前片段 由39～45个氨基 酸，并通过半胱氨酸分子间的二硫键使肽链形成反 酸残基组成 ，成熟肽 由29～36个氨基酸残基组成。 向平行 的8一片状结构。根据分子内半胱氨酸的位置 前片段带负电荷 ，成熟肽带正电荷。也就是说 a一防 和连接方式以及前体性质和表达位置的差异 ，防御 御素首先被翻译生 87～97个氨基酸残基 的防御素 素可分为 a一防御素 、B一防御素和 0一防御素三类。 前体 ，此时无活性 ，储存于中性粒细胞的嗜苯胺蓝颗 粒 内或潘氏细胞颗粒内。在 19个氨基酸残基组成 2 防御素的分子特征及结构模式 的信号肽的作用下，识别胞质储存颗粒或溶酶体，经 2．1 a～防御素 蛋 白酶水解 ，加工变成 29～36个氨基酸的成熟防御 成熟的 a一防御素是由29～36个氨基酸残基组 素 。研究表明，a一防御素 5端序列高度保守，基因结 成的短肽 ，分子量 3000~4000道尔顿，游离氨基末 构分析发现 a一防御素有 3个外显子和 2个内含子 ， 端富含精氨酸而显碱性 ，分子 内含有 6个保守 的半 其中两个外显子含编码与非编码核苷酸序列 ，另一 胱氨酸形成 3对二硫键 。核磁共振研究证实 ，3对 个外显子只含非编码序列 ]。 二硫键的连接位置分别为 C~sl-Cys6，Cys2一Cys4， 2．2 B一防御素 Cys3一Cys5，其中Cysl与 Cys6的二硫键又分别连 j3一防御素在氨基酸组成方面与 a一防御素存在着 接 N端和C端的半胱氨酸形成分子大环，所以a一防 特征性差异 。成熟的B一防御素 由38～42个氨基酸 御素的一级结构一般为圆形[1]。a一防御素二级结构 残基组成。B一防御素分子结构