单宁酸和人血清白蛋白相互作用的光谱学研究.pdfVIP

第24卷，第11期 光谱学与光谱分析 Ⅷ．24．No．11，ppll7—118 200 and 4年11月 spect删ySpec州Pumlysis November，2004 单宁酸与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究 谢孟峡，蒋敏，刘媛 北京师范大学分析测试中心，北京100875 摘要用光谱方法研究了单宁酸与人血清白蛋白的相互作用，得到一些有价值的结果。 主题词单宁酸；人血清白蛋白；傅里叶变换红外光谱；荧光光谱；二级结构 中固分类号：0657．3文献标识码：A 文章编号：1000-0593(2004)11-0117-62 单宁酸是一种广泛分布在植物体内的多元酚类化合物， 具有抑菌、促进凝血、降血压血脂、调节免疫功能等作用。p 0．9943．n和心分别为0．8和1．66×104L·mol一；当0．5 1，2，3，4，6-五一。倍酰一Ⅱ葡萄糖(WoG)属于水解类单宁酸 的一种．其多酚羟基的结构赋予了它一系列独特的化学特性 0．997 和生理活性．它能与蛋白质发生相互作用，使其物理化学性 见，当药物PGG与蛋白浓度比低于0．5时，在}叠执上有一 质发生变化。本工作运用荧光光谱和红外光谱研究PGG与 个的结合位点．而当浓度比大于0．5且小于3．0时。PGG在 人血清白蛋白(HSA)的相互作用。对FGG引的HSA二级结 lISA上有两个结合位点。 构变化进行了测定．结合荧光光谱结果PC,G与HSA的结合 按照Fomter能量转移理论，求得Ro=2．47nm．结合荧 机理、结合强度和结台模式进行了探讨。 光结果计算出能量转移效率E和r=2．31ram。PGG在HSA 当激发波长为295啪时，HSA中只有色氨酸残基在 上的结合位点与HSA分子中唯一的色氨酸残基Trp214的距 350 rim左右产生内源荧光，随着P[拈浓度的增加，HSA的 离r7Ili／1，具备了能量转移猝灭蛋白质荧光的条件．因此 荧光发射峰出现了明显的猝灭现象，说明蛋白质与PGG结 非辐射能量转移也是引起荧光碎灭的原因之一。 合使色氨酸周围的微环境发生了改变，HSA分子的空间构象 随着PGG浓度的增加，蛋白质色氟酸的荧光发射峰伴 发生了变化。假设P(8对HSA的荧光猝灭属于动态猝灭， 随着荧光猝灭，峰位也发生了明显的红移，在最大药物浓度 根据Stem-Volmer方程作图。 F 红移波数约达15nlYl。H弘分子只有一个位于ⅡA亚域和Ⅲ (1) 等=1+hoz0=1+KD[Q] I结合位点疏 A亚域交界处的色氨酸残基Trp214，处于site 水腔的入口处。红移现象说明色氨酸所处微环境的疏水性降 当c睇儿F卧0．5时Stem-vdmer曲线呈线性，求得猝 x 灭速率常数Ao=2．3110”L·tool