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蛋白质的结构与功能 蛋白质分子的组成 动态功能： 结构功能： 重要性： 机体蛋白质含量及蛋白质含氮量： 每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量 组成人体蛋白质的20种氨基酸均为L-a-氨基酸 氨基酸可根据侧链接构和理化性质进行分类 20种氨基酸的分类： 脯氨酸和（半）胱氨酸的特点： 20种氨基酸的结构式、三字符号、一字符号： 甘氨酸： 丙氨酸： 缬氨酸： 亮氨酸： 异亮氨酸： 脯氨酸： 丝氨酸： 半胱氨酸： 蛋氨酸： 天冬氨酸： 谷氨酰胺： 苏氨酸： 苯丙氨酸： 色氨酸： 酪氨酸： 天冬氨酸： 谷氨酸： 赖氨酸： 精氨酸： 组氨酸： 20种氨基酸具有共同或特异性的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 氨基酸的等电点： 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收的性质 氨基酸的吸收峰 氨基酸与茚三酮反应生成紫色化合物 氨基酸的定量分析法： 蛋白质是有许多氨基酸残基组成的多肽链 氨基酸通过肽键连接而形成肽 肽： 最简单的肽： 肽键： 寡肽： 多肽： N-末端： C-末端： 氨基酸残基： 蛋白质界定： 体内存在多种重要的生物活性肽 谷胱甘肽的结构、作用： 加压素、催产素、促肾上腺皮质素、促甲状腺释放激素的氨基酸数： 神经肽的种类、氨基酸数： 第二节 蛋白质分子的结构 蛋白质分子： 蛋白质结构分级： 四级结构 一、 蛋白质的一级结构 决定因素： 氨基酸的编号顺序： 蛋白质空间构象和特异性生物功能的基础： 二、 蛋白质的二级结构 分类 参与肽键形成的6个原子在同一平面上 二级结构的主要形式： 螺旋： 氨基酸数/圈、螺距、氢键形成 折叠是多肽链形成片层结构 b-折叠单位： 蚕丝结构： 超二级结构： 二级结构的组合形式： 模体： 常见的模体形式： 锌指结构： 氨基酸残基的侧链対二级结构的影响： 三、 蛋白质的三级结构 三级结构： 结构域： 分子伴侣： 分子伴侣的分类： 四、 蛋白质的司机结构 亚基： 蛋白质的四级结构： 同二聚体： 异二聚体： 五、蛋白质的分类 按成份分类： 按形状分类： 各类蛋白质的特点： 蛋白质组学 蛋白组学的基本概念 蛋白质组学研究平台 双向电泳分离样品蛋白质： 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质朴分析 的脑子在想研究的科学意义 第三节 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 一级结构是空间构想的基础 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 蛋白质的同源性： 氨基酸序列提供重要的生物进化信息 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 蛋白质的功能依赖特定的空间结构 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 血红蛋白的结构： 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合 协同效应： 正协同效应： 负协同效应： 紧张态： 松弛态： 变构效应： 变够剂、效应剂; 变够蛋白： 蛋白质构想改变可引起疾病 蛋白质构象变化一起的一些疾病： 疯牛病： 第四节 蛋白质的理化性质 两性电离性质 等电点： 酸性蛋白质： 碱性蛋白质： 胶体性质 因空间结构破坏引起的变性 蛋白质变性： 化学键破坏位置： 使蛋白质变性的因素： 蛋白质变性的利用： 蛋白质复性： 复性的条件： 蛋白质的凝固作用： 紫外光谱曲的特征吸收峰 A与c的关系及应用： 利用呈色反映测定蛋白质含量 茚三酮反应： 双缩脲反应： 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 除去蛋白质溶液中的小分子化合物的方法 常用的蛋白质沉淀方法 盐析： 免疫沉淀法： 蛋白质分离方法 电泳： 蛋白质分子量测定方法： 层析： 凝胶过滤： 超速离心法： 沉淀停止的条件： 沉降系数计算： 分析多肽链氨基酸顺序的方法 操作流程： 蛋白质空间结构测定的方法 蛋白质二级结构含量测定方法 蛋白质单位空间结构测定方法 同源模建： 折叠识别： 从无到有：