高效溶栓酶--纳豆激酶的纯化与性质研究.pdfVIP

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2017-08-14 发布于安徽
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高效溶栓酶--纳豆激酶的纯化与性质研究.pdf

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高效溶栓酶——纳豆激酶的纯化及性质研究 2 朱健辉1 杜连祥1 路福平1 刘晓：-z 王萍1 (1天津科技大学生物工程学院天津300222 2齐齐哈尔大学生命学院齐齐哈尔 161006) CMFast 摘要：本实验采用硫酸铵分步盐析，SepharoseFlow离子交换层析和Superdex 75凝胶层析，对纳豆激酶发酵液进行分离纯化，得到电泳纯的纳豆激酶。并研究了纳豆激酶的酶学性质，实验结果表明，温度对酶活影响显著；pH6～8范围内酶活相对稳定；EDTA、Pep— 的作用最为明显；以N—Succinyl—Ala—Ala—Pro—PhmpNA为底物，采用双倒数作图法测得该酶的米氏常数K。为0．51mmol／L。关键词：纳豆激酶；纯化；性质 PurificationandCharacterizationofthe strong FibrinolyticEnzyme--Nattokinase Zhu Du Lu LiuXiaolan2 Jianhuil Pin91 Lianxian91Fupin91 Wang (1 Instituteof ofScienceand Biotechn0109y，TianjinUniversity Technology， 3002222 of 161006) Tianjin CollegeBiotechnologyQiqiharUniversityQiqihar was from statecultureconcentratedsaturation Abstract：Nattokinasepurifiedliquid by using Flowion and 75 filtrationchroma— ammonium CMFast sulphate，Sepharose exchangeSuperdexgel thecharacterizationofnattokinasewasalsostudiedinthe results tographies．And paper．The that has effecton was showed stability．theoptimumpH6～8．EDTA、Pep— temperaturegreat pH ofthe activatedthe the SBTI、TPCK statin、Aprotinine、PMSF．inhibitedacticity enzyme，while addition，EDTAwasfoundtobethebestinhibitorfornattokinase．andforthe enzyme，in Km syn— theticsubstate