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生物化学名词解释 生物化学名词解释 第一章 氨基酸和蛋白质 氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨 基一般连在α-碳上。 必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨 酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由 简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分 子的静电荷为零）的pH 值。 茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生 成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分 子水形成的酰氨键。 肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排 列顺序。 层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的 分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或 凝胶层析柱 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小 分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种 利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分 离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分 子混合物的层析技术。 凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或 核酸的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的 聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS只是按照分子的大小，而不是根据分子所带 的电荷大小分离的。 等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝 胶制造一个pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度 足的某一pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS的 组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS（按照 分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基 的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修 饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮 降解循环。 同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋 白质，例如血红蛋白。 第二章 蛋白质的空间结构 构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不 经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性 发生变化。 构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放 置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重 新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结 构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4 个取代成分：羰基氧原子， 酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 蛋白质二级结构（protein 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的 排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰 胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状 态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级 结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，