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生 化 小 结 绪论 生物化学的定义：生物化学即生命的化学，主要应用化学的理论和方法 研究生命现象、从分子水平阐明生命现象的本质。 生物化学发展史：①构成生物机体的物质基础（静态生化阶段）②研究生命物质在生物体内运动规律（动态生化阶段）③遗传信息传递、调控与生物大分子结构功能（分子生物学阶段） 蛋白质的结构与功能 蛋白质（Protein）：由20种氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性： 蛋白质是生物体重要组成成分（分布广，含量高）。 蛋白质具有重要的生物学功能（作为生物催化剂、代谢调节作用、免疫保护作用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递）。 氧化供能 蛋白质组成元素：主要有C、H、O、N和 S。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-(-氨基酸。 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质（氨基酸呈电中性时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点）。 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（测定蛋白质溶液280nm的光吸收值）。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（肽键是由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键）。 蛋白质的分子结构： 一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。（主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键）。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。（主要化学键：氢键） 肽单元：参与肽键的6个原子C(1、C、O、N、H、C(2位于同一平面，C(1和C(2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit)。 (-螺旋 ((–helix，最常见，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，右手螺旋结构，靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm) (-折叠 ((-pleated sheet，是由伸展的多肽链组成的，使多肽链形成片层结构，构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持。肽链可以是平行排列或者) (-转角 ((-turn) 无规卷曲 (random coil) 模体：具有特殊功能的超二级结构。二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif)。（钙结合蛋白、锌指结构） 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（主要化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等） 结构域：三级结构层次上的局部折叠区。分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。（可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用） 4. 亚基 (subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构。（主要化学键：氢键和离子键） 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。（同二聚体，异二聚体） 蛋白质的分类（单纯蛋白，结合蛋白；纤维状蛋白，球状蛋白）。 蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 蛋白质的功能依赖特定空间结构。 协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。 变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化。 十二.蛋白质的理化性质： 蛋白质具有两性电离的性质。 蛋白质具有胶体性质。 蛋白质空间结构破坏而引起变性（破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构）。 蛋白质的复性(若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能)。 蛋白质沉淀（在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于