酶和维生素 1.ppt

第三章酶与维生素(P70) 催化底物的加水分解反应。 催化各种同分异构体的相互转化。 A + B + ATP + H-O-H→A ? B + ADP +Pi 1.习惯命名法 1）根据催化底物命名（蛋白酶；淀粉酶） 2）根据催化反应的性质命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 3）结合上述两个原则命名（琥珀酸脱氢酶） 4）在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 2.国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出） 酶催化的反应: 丙氨酸+ ?-酮戊二酸 ??谷氨酸 + 丙酮酸 二. 生物催化剂的特性 1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应 ①概念： ②酶的专一性类型： 　　 对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物。 酶的作用对象是一类化合物或一类化学键。 3）反应条件温和 一般在常温、常压和接近中性的酸碱度（ pH 5-8 ）水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 ５）酶活力可调节控制 ①金属离子为辅助因子 2.主要特征 (1)相对酶整个体积，活性部位占据空间很小； (2)位于酶分子特定空间结构区域 ——分子表面的一部分区域 （常位于酶蛋白两个结构域或亚基之间裂隙，或蛋白质分子表面凹槽）； (3)组成：一条或几条多肽链上空间位置比较靠近的氨基酸残基或其基团。 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119,Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 ,His117 serine protease 酶与底物结合特点： 1）底物只与酶的活性中心结合； 2）可逆、非共价的结合； 3）酶与底物通过一种模式进行结合。 1890， Fischer，酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。 3)酸-碱催化  第六节 酶促反应动力学 影响酶促反应速度的因素： 游离酶浓度=[E]－[ES] ES生成速度=k1（[E]－[ES]） [S] ES分解速度=k2[ES]+ k3[ES] 当稳态时： ES生成速度=ES分解速度 k1（[E]－[ES]）[S]= k2[ES]+ k3[ES] K2+ k3 3 .Km的意义 (1)Km的意义 1)Km值等于最大反应速度一半时的底物浓度 2)Km值是酶的特征性常数之一,Km值范围在10-6 ~ 10-2 mol/L 3)k2??k3时Km可用来表示酶对底物的亲和力大小， Km与酶对底物亲和力大小成反比 双倒数作图法：林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法（1934） 二.酶浓度对反应速度的影响 五.激活剂对酶促反应速度的影响 1、激活剂: 凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如： 金属离子： Mg 2+ 、 K+、 Mn2+ 阴离子： Cl- 有机物： 胆汁酸盐 2、分类： 必需激活剂:使酶活性由无变有 例如:Mg 2+ 对己糖激酶 非必需激活剂 :使酶活性显著增加例如: Cl- 对淀粉酶 竞争性抑制的特点： ① I与S分子结构相似； ②抑制剂和底物竞争酶的活性中心结合部位 ③Vmax 不变，表观Km增大； ④抑制程度取决于I与E的亲和力 ，以及[I]和[S]的相对浓度比例。增加[S]浓度可以解除抑制. 应用 非竞争性抑制的特点： ①、I与S分子结构不同； ②、Vmax 减小，表观Km不变； ③、抑制程度取决于[I]大小。 + I ↓ EI S + E ES E + P [E] v 1 2 3 反应体系中不加I 不可逆抑制剂 可逆抑制剂 不可逆抑制剂的