第章免疫球蛋白与抗体精品.pptVIP

河南科技大学动物科技学院程相朝 河南科技大学动物科技学院 程相朝 第二章 免疫球蛋白与抗体 第二章 免疫球蛋白与抗体 第一节 抗体与免疫球蛋白的概念 第二节 免疫球蛋白的分子结构 第三节 免疫球蛋白的种类与抗原决定簇 第四节 各类免疫球蛋白的主要特性与功能 第五节 免疫球蛋白的基因结构与抗体多样性 第六节 抗体的人工制备  一、抗体 1890年人们用白喉杆菌外毒素免疫动物，在其血清中发现一种能中和这种外毒素的组分称为抗毒素，这种含有抗体的血清称之为免疫血清,将血清中这种具有特异性反应的组分称为抗体（antibody，Ab）。　　目前抗体的概念：动物机体受到抗原物质刺激后，由B淋巴细胞转化为浆细胞而产生的，能与相应抗原发生特异性反应的免疫球蛋白。主要存在于血液（血清）、淋巴液、组织液及其他外分泌液中。 二、免疫球蛋白 1968年世界卫生组织决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig) 在血清中现已发现有IgG、IgM、IgA、IgE和IgD五类免疫球蛋白分子，它们的结构与功能是各不相同的。 三、抗体与免疫球蛋白 经对不同免疫血清的电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部分抗体活性存在于γ球蛋白内，但有小部分抗体活性可存在于β球蛋白内。 抗体的化学本质是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体的活性，抗体具有很强的针对性和多样性，而单纯的免疫球蛋白则无。 抗体不由均质性球蛋白组成，而是由异质性球蛋白组成。 第二节 免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的单体分子结构 所有种类免疫球蛋白的单体分子结构都是相似的，即由两条相同的较大的重链和两条相同的较小的轻链4条肽链通过轻链与重链之间的二硫键连接起来构成的“Y”字形的分子结构。 （一）轻链和重链 1．轻链（L链） 由214个氨基酸残基组成，分子量为24kDa，有两个由链内二硫键组成的环肽，在羧基端靠二硫键分别与两条重链连接。各类免疫球蛋白的轻链都相同，均可分为：κ与λ2个亚型。　2．重链（H链）由450-550个氨基酸残基组成，分子量55-75kDa，有4-5个链内二硫键，两重链之间由一对或两对以上的二硫键互相连接。 可分为5类：γ、μ、α、ε、δ链，决定了免疫球蛋白5种类型IgG、IgM、IgA、IgE、IgD。 不同免疫球蛋白的差别就由重链所决定。 （二）可变区和恒定区 H链 可变区（VH）： N端开始的最初110个氨基酸 恒定区（CH）： VH区后一直到C端的氨基酸 L链 可变区（VL）： N端开始的109个氨基酸 恒定区（CL）： VL区后一直到C端的氨基酸 在VH中有4个区域的氨基酸变异最大，称为高变区（HVR），其余的氨基酸变化较小，称为骨架区；在VL中也有3个高变区。 （三）功能区 功能区：免疫球蛋白的多肽链分子可折叠形成几个由链内二硫键连接成的环状球形结构，此即其功能区。每一功能区约有110个氨基酸组成，其顺序具有高度的同源性。 L链功能区 VL CL VH H链功能区 CH1、CH2和CH3 （ IgG、IgA、 IgD） CH4 （IgM、IgE ） 功能区作用 VH和VL ：是抗原结合的部位。 CH1和CL：为同种异型的遗传标记。 CH2： 为抗体分子的补体结合点。 CH3 ：是同免疫活性细胞的Fc受体的结合部位。 二、免疫球蛋白的特殊分子结构 （一）、绞链区 在两条重链之间二硫键连接处附近的重链恒定区，即CH1尾部和CH2头部的小段肽链；与抗体分子的构型变化有关,称为绞链区。 功能 该区具有柔韧性，当抗体与抗原结合时，该区可转动，以便 一方面使可变区的两个抗原结合点尽量与抗原结合； 另一方面可使抗体分子变构，使补体结合位点暴露出来。 （二）、J链和分泌成分 1、J链 即连接链，在IgM和分泌型IgA单体之间起连接作用。 2、分泌成份（SC） 分泌型IgA特有的一种结构，具有促进上皮细胞积极地从组织中吸收分泌型IgA，将其释放于胃肠道和呼吸道内的作用，同时SC可防止IgA在消化道内被蛋白酶所降解，使IgA充分发挥免疫作用。 （三）、单体、双体和五聚体 1、单体 由一对L链和H链组成的基本结构。 2、双体 分泌型IgA由J链连接的两个单体。 3、五聚体 IgM是由J链和二硫键连接的五个单体。