生物化学期中复习.doc

生物化学期中复习 名词解释 必需a.a：有一些a.a在人和非反刍动物中不能够合成，必须从食品中吸收，以保证正常的生命活动的需要，这种a.a叫做必需a.a。成人有8种，为Met、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Lys和Thr，对于婴幼儿来说，His也为必需a.a。 两性解离：既能解离阳离子，又能解离阴离子，如a.a在水中的偶极离子。 a.a等电点：在一个特定的pH条件下，a.a分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即a.a分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时a.a所处的溶液的pH称为等电点，也可用PI表示。 a.a残基：肽链中的a.a由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子。 Protein一级结构：a.a的排列顺序。 构型：指手性碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同的排列。 构象：指一个由几个碳原子构成的分子因一些单键的旋转而形成的不同的碳原子上各个取代基团或原子的空间排列。 酰胺平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转；主链肽基成为刚性平面，称酰胺平面，平面内C=O与N—H呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。 二面角：在A—B—C—D四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。 肽单元：肽键相连的四个原子和两个α—碳原子组成的结构称为肽单元。 Protein的二级结构：具有一定程序规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布。 α—螺旋结构：①多肽链主链环绕着螺旋中心轴螺旋式上升，每隔3.6个a.a残基螺旋上升一圈，螺旋原中心轴每上升一圈向上平移0.54nm； ②每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm； ③每个a.a残基上的亚氨基（N—H）和位于其前的第四个a.a残基上的羰基氧（C=O）形成氢键； ④螺旋体上a.a的R基团伸向外侧，在螺旋体上呈现出辐射状排列；Gly、Ile、Thr、Asp对α—螺旋的形成有不利影响，Pro是α—螺旋的破坏者； ⑤天然Protein中的α—螺旋绝大部分呈右手螺旋； ⑥二面角中ψ角度：（-45，-50°）；φ角度：-60° β—折叠结构：指一条多肽链的若干个肽段之间依靠羰基上的O和亚氨基上的H形成氢键，这种结构称为β—折叠结构。 β—转角：肽链上第一个a.a残基上的羰基氧和第四个a.a残基上亚氨基的H形成的氢键，形成一个繁密的环状结构。 无规卷曲：泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 超二级结构：指相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。 结构域：指在较大的Protein分子或亚基中其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可明显区别的区域，这种相对独立的三维结构实体称为结构域。 Protein的三级结构：指Protein分子里包括侧链基团在内的所有原子的空间排列。 Protein的四级结构：寡聚Protein各个亚基的立体排布和各亚基间的相互作用，但不包括亚基内部的空间结构。 Protein等电点：在一个特定的pH条件下，Protein分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即Protein分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时Protein所处的溶液的pH称为等电点。 Protein变性：指天然Protein因为受到某些物理或化学因素的影响，有氢键、盐键等次级键维系的高级键遭到破坏，分子结构发生改变，使得Protein的物理化学性质、生物学活性都改变的作用称为Protein的变性作用。 Protein沉淀：当Protein维持其在溶液中稳定的两个因素即表面带有的水化膜和带有相同的电荷去除时，Protein容易凝聚发生沉淀，即为Protein沉淀作用。 Protein盐析：Protein在高浓度的中性盐中沉淀，即为盐析。 Protein盐溶：Protein在低浓度的中性盐条件下能够溶解且溶解性强，即为盐溶。 电泳：带电质点在电场中向与其自身所带电荷相反的方向的电极移动。 酶：具有催化功能的生物大分子。 辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析的方法不容易去除这些小分子化合物。 辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析的方法容易除去的小分子化合物。 单体酶：指只有一条多肽链的酶（只有三级结构）。 寡聚酶：指有几个或多个亚基组成的酶（有四级结构）。 多酶复合体：指几个酶嵌合在一起形成的络合物。 多酶体系：指多个酶的作用催化底物相关联的酶常常在空间上排列在一起，但未形成络合物。 绝对专一性